Rodopsina, uma revisão

Em meu blog escrevi um artigo sobre a proteína rodopsina, Lançando olhos sobre a rodopsina , sequidamente usada como argumentos pelos defensores do design inteligente, mostrando falhas deste argumento e o quanto sabemos sobre a evolução das estruturas bioquímicas relacionadas com a visão.

courtneylundgren.wordpress.com

Neste texto, coloco a útil bibliografia levantada para aquela blogagem.

Exemplos do argumento D.I.sta

EVIDÊNCIA DE PLANEJAMENTO INTELIGENTE - Um resumo de “A Caixa Preta de Darwin” — Michael Behe - em permanencia.org.br ou em logoshp.6te.net

Máquinas moleculares: Suporte experimental para a inferência de design - UMA SÉRIE DE OLHOS - biologiateista.blogspot.com.br

Biologia Teísta- A VISAO DO HOMEM

Falácias relacionadas

Falácia do apelo à ignorância - pt.wikipedia.org

Argumentação negativa - Scientia, especificamente sobre o DI, por H. Allen Orr

“Complementando-se, pode-se apontar que a falha no raciocínio de Behe neste campo, em ser um apelo à ignorância, é que ele está partindo de uma argumentação negativa, ou seja: segundo ele, se A não é possível, então B automaticamente é verdade, quando na verdade não é assim que se faz ciência, pois ao invés de provar B, ele tenta provar que A não é possível. Esta argumentação é tão absurda que seria o equivalente a dizer que se a Terra não é plana, então ela pode ser (ou ainda “tem de ser”) cônica, pois Behe e outros, aqui, exercitam o mesmo raciocínio, quando tomam que se a evolução não ocorre em seus exemplos específicos, então só pode ter sido um designer, eliminando qualquer outra possibilidade.”

Uma “demonstração negativa” (conhecida classicamente como apelo à ignorância) é uma falácia lógica que leva a estrutura:

X é verdade, porque não há nenhuma prova de que X é falsa.*

Se a única evidência da existência de algo é uma falta de evidência para não existente, em seguida, a posição padrão é um dos ceticismo e não credulidade. Este tipo de prova negativa é comum em provas da existência de Deus ou em pseudociências onde é usado para tentar transferir o ônus da prova para o cético, em vez de o proponente da idéia. O ônus da prova recai sobre a existência proponente individual, e não a um questionamento existência. - rationalwiki.org - Negative proof

*Obs.: Acrescentemos, desdobrando:

“D.I. é verdade, pois afirmamos que as estruturas são demasiado complexas para serem produzidas por processos naturais (leia-se evolutivos), e não há prova alguma que tal ação de um designer não tenha ocorrido.”

Consequentemente:

“Evolução e suas afirmações são falsas, pois há estruturas que só podem ter sido produzidas pela ação de um designer.”

Falácia de Hoyle - associada sempre à discussão sobre proteínas.

A questão fundamental, em Filosofia:

Argumentos teleológicos por Hume - pt.wikipedia.org

Alguns argumentos iniciais

Exemplo já clássico de uma proteína que tendo uma função pode passar também a exercer outra, com pequena modificação: Bactéria comedora de nylon - Scientia

Demonstração de que afirmar DI não é negar evolução:

O Motivo do Design Inteligente Implicar em Evolução - Mais uma demonstração simples a respeito do "Design Inteligente" - Scientia

Obs.:

Pergunta fundamental, que já derruba a afirmação de que D.I. é correlato com “não evolução”:

Sobre qual forma de vida o designer atuou para produzir o humano?

Pois, se modificou uma espécie, evolução ocorreu!

Genética e Cladística relacionada ao tema

De BERTRAND JORDAN; Espetáculo da Evolução; Zahar, 2005. - books.google.com.br

Para mais sobre a codificação da rodopsina e outras proteínas, em termos bem fáceis, recomendo:

Mark Ridley; Evolução (Google e-Livro); Artmed - books.google.com.br

“Ascenção dos Receptores” em A Fascinante Evolução do Olho, de Trevor D. lamb, publicado no meu blog “aliado” Evolution Academy - evolutionacademy.biology.bio.br.

Uma entrevista de Nelio Bizzo:

A Evolução do Olho: desafio para a evolução? - blogdobizzo.blogspot.com.br

Sobre a relação entre os mecanismos de visão dos mamíferos:

Zhao H, Ru B, Teeling EC, Faulkes CG, Zhang S, et al. (2009) Rhodopsin Molecular Evolution in Mammals Inhabiting Low Light Environments. PLoS ONE 4(12): e8326. doi:10.1371/journal.pone.0008326 - www.plosone.org

Brandon M Invergo, Ludovica Montanucci, Hafid Laayouni and Jaume Bertranpetit; A system-level, molecular evolutionary analysis of mammalian phototransduction; BMC Evolutionary Biology 2013, 13:52 doi:10.1186/1471-2148-13-52 - www.biomedcentral.com

Nos cetáceos:

Robert W. Meredith, John Gatesy, Christopher A. Emerling, Vincent M. York, Mark S. Springe; Rod Monochromacy and the Coevolution of Cetacean Retinal Opsins - www.plosgenetics.org

Em mamíferos que até ovos “ainda” botam:

Constanze Bickelmann, James M Morrow, Johannes Müller, Belinda S.W Chang; Functional characterization of the rod visual pigment of the echidna (Tachyglossus aculeatus), a basal mammal - www.zora.uzh.ch

Em vertebrados:

Shozo Yokoyama and Ruth Yokoyama; Adaptive Evolution of Photoreceptors and Visual Pigments in Vertebrates; Annual Review of Ecology and Systematics, Vol. 27, (1996), pp. 543-567 - www.jstor.org

Em artrópodes:

Crandall KA, Hillis DM (1997) Rodopsin evolution in the dark. Nature 387:667-668.

Yoshida M (1979) Extraocular photoreception. In: Autrum H (ed) Comparative physiology and evolution of vision in invertebrates. A. Invertebrate photoreceptors. Springer, Berlin Heidelberg New York, pp 581-640.

Kitamoto J, Sakamoto K, Ozaki K, Mishina Y, Arikawa K (1998) Two visual pigments in a single photoreceptor cell: identification and histological localization of three mRNAs encoding visual pigment opsins in the retina of the butterfly Papilio xuthus. J Exp Biol 201:1255-1261

Plasticidade dos mecanismos da visão

J. C. Phillips; Protein Adaptive Plasticity and Night Vision - arxiv.org

Sobre faixa do espectro eletromagnético que mal tangenciamos, em forma de vida que seguiu por outros caminhos além do “apenas ver”:

Gareth Jones, Emma C. Teeling and Stephen J. Rossiter; From the ultrasonic to the infrared: molecular evolution and the sensory biology of bats; Front. Physiol., 29 May 2013 - doi: 10.3389/fphys.2013.00117 - journal.frontiersin.org

Sobre a origem das opsinas em cnidários:

Carlos E Alvarez; On the origins of arrestin and rhodopsin; BMC Evolutionary Biology 2008, 8:222 doi:10.1186/1471-2148-8-222 - www.biomedcentral.com

O caso que devemos destacar das hidras:

Musio C, Santillo S, Ferretti C, Robles LJ, Vismara R, Barsanti L, Gualitieri P (2001)

First identification and localization of a visual pigment in Hydra (Cnidaria, Hydrozoa). J

Comp Physiol A 187:79-81

Destaquemos a conclusão:

“Identificamos opsinas ciliares em Cnidaria e propomos esta subfamília cmo sendo o ancestral de todas as opsinas animais previamente conhecidas. Esse achado é consistente com a teoria de Darwin de que os olhos evoluíram uma vez, e dão algum apoio à hipótese de Parker que a visão provocou a explosão cambriana de formas de vida. Nossos resultados para a arrestina tem implicações sobre a evolução da sinalização GPCR, e sobre os papéis biológicos de alfa-arrestinas humanas.”

O papel dos genes nos cnidários:

Kozmik Z, Daube M, Frei E, Norman B, Kos L, Dishaw LJ, Noll M, Piatigorsky J. ; Role of Pax genes in eye evolution: a cnidarian PaxB gene uniting Pax2 and Pax6 functions. ;Dev Cell. 2003 Nov;5(5):773-85. - www.ncbi.nlm.nih.gov - PDF: www.imls.uzh.ch

Michael Stierwald; ON THE EVOLUTION OF CNIDARIAN EYES; Inauguraldissertation, Basel, 2004. - www.untiredwithloving.org

As bases do mecanismo bioquímico:

Ethan P. Marin, A. Gopala Krishna, Tatyana A. Zvyaga, Juergen Isele, Friedrich Siebert and Thomas P. Sakmar; The Amino Terminus of the Fourth Cytoplasmic Loop of Rhodopsin Modulates Rhodopsin-Transducin Interaction; January 21, 2000 The Journal of Biological Chemistry, 275, 1930-1936. doi: 10.1074/jbc.275.3.1930 - www.jbc.org

Um quadro genérico da rodopsina e outras molécula relacionadas na cladística:

Arunkumar Krishnan., Markus Sällman Alme´n., Robert Fredriksson, Helgi B. Schiöth; The Origin of GPCRs: Identification of Mammalian like Rhodopsin, Adhesion, Glutamate and Frizzled GPCRs in Fungi; PLoS ONE, 1 January 2012, Volume 7, Issue 1 - www.diva-portal.org

Rodopsina já numa cianobactéria, a Anabaena:

Pesquisa em www.science.gov, [ anabaena+sensory+rhodopsin ], com vasta revisão a ser feita só para este isolado caso.

protist.i.hosei.ac.jp

Artigo fundamental:

Schapiro, Igor (May 2014). "Ultrafast photochemistry of Anabaena Sensory Rhodopsin: Experiment and theory". Biochimica et Biophysica Acta 1837 (5): 589–597. doi:10.1016/j.bbabio.2013.09.014.

Em halobactéria:

Oesterhelt D, Tittor J (1989). "Two pumps, one principle: light-driven ion transport in halobacteria". Trends Biochem. Sci. 14 (2): 57–61. doi:10.1016/0968-0004(89)90044-3. PMID 2468194.

Lottspeich F, Oesterhelt D, Blanck A, Ferrando E, Schegk ES (1989). "Primary structure of sensory rhodopsin I, a prokaryotic photoreceptor". EMBO J. 8 (13): 3963–3971. PMC 401571. PMID 2591367.

Em haloarchaea:

Adrian K Sharma, David A Walsh, Eric Bapteste, Francisco Rodriguez-Valera, W Ford Doolittle and R Thane Papke; Evolution of rhodopsin ion pumps in haloarchaea; BMC Evolutionary Biology 2007, 7:79 - doi:10.1186/1471-2148-7-79 - www.biomedcentral.com

E ligar os passos entre proteínas bacterianas e de outros seres vivos:

Libing Shen, Chao Chen, Hongxiang Zheng, and Li Jin; The Evolutionary Relationship between Microbial Rhodopsins and Metazoan Rhodopsins; The Scientific World Journal, Volume 2013 (2013). - www.hindawi.com

Um tradução:

Rodopsinas bacterianas são uma família de opsinas bacterianas. Eles são proteínas de “ligação retinal” que asseguram o transporte de íons dependentes de luz e funções sensoriais para uma família de bactérias halofílicas e outras. Eles são proteínas integrais de membrana, com sete hélices transmembrana, a última das quais contém o ponto de acoplamento retinal (uma lisina conservada).

As proteínas de halobactéria incluem bacteriorodopsina e arqueorodopsina, que são bombas de prótons conduzidas por luz; halorodopsina, uma bomba de cloreto conduzida por luz; e rodopsina sensorial, que medeia ambos, respostas fotoatrativa (no vermelho) e fotofóbica (no ultra-violeta). As proteínas de outras bactérias incluem proteorodopsina.

en.wikipedia.org - Bacterial rhodopsins

Leituras recomendadas

Compreensão filogenética das células fotorreceptoras animais. As células fotoreceptoras animais são sugeridas como tendo evoluido nas duas linhagens seguintes: a célula ciliar fotorreceptora utilizando sinalização de nucleótido cíclico (esquerda), e a sinalização celular de fotorreceptores utilizando fosfoinositol rabdomérico (direita).

Takashi Nagata, Mitsumasa Koyanagi and Akihisa Terakita - Molecular Evolution and Functional Diversity of Opsin-Based Photopigments - www.photobiology.info

Akihisa Terakita; The opsins; Genome Biology 2005, 6:213 doi:10.1186/gb-2005-6-3-213 - genomebiology.com

Contendo árvore filogenética das opsinas:

Detlev Arendt; The evolution of cell types in animals: emerging principles from molecular studies; Nature Reviews Genetics 9, 868-882 (November 2008) - doi:10.1038/nrg2416 - www.nature.com

Mecanismos de percepção de luminosidade em larvas de esponjas:

Sally P. Leys, Thomas W. Cronin, Bernard M. Degnan, and Justin N. Marshall; Spectral sensitivity in a sponge larva; Journal of Comparative Physiology A - DOI 10.1007/s00359-002-0293-y - web.qbi.uq.edu.au

A relação entre rodopsina e o ATP:

Bacteriorodopsina é utilizada para absorver a luz, que proporciona a energia para criar ATP. Haloarchaea também possuiu um segundo pigmento, halorodopsina, que bombeia íons cloreto na célula, em resposta a fótons, com a criação de um gradiente de diferença de potencial elétrico e ajuda na produção de energia a partir da luz. O processo está relacionado com outras formas de fotossíntese envolvendo o transporte de elétrons, no entanto, as haloarchaea são incapazes de fixar de carbono a partir do dióxido de carbono. - en.wikipedia.org - Haloarchaea

The Light-driven Chloride Pump Halorhodopsin Equivalent Mechanisms for Proton and Chloride Transport? - www.esrf.eu

Artigos científico sobre o tema:

Hermann Kühn, William J. Dreyer; Light dependent phosphorylation of rhodopsin by ATP; FEBS Letters, Volume 20, Issue 1, 15 January 1972, Pages 1–6 - www.sciencedirect.com

M. Kolbe, H. Besir, L.-O. Essen and D. Oesterhelt, Structure of the light-driven chloride pump halorhodopsin at 1.8 A resolution.; Science, 288, 1390-1396 (2000). - www.ncbi.nlm.nih.gov

L.-O. Essen, R. Siegert, W.D. Lehmann and D. Oesterhelt; Lipid patches in membrane protein oligomers: Crystal structure of the bacteriorhodopsin-lipid complex; Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 11673-11678 (1998). - www.pnas.org

Sobre codificação genética da rodopsina:

Humana:

Jeremy Nathans, Darcy Thomas, David S. Hogness; Molecular Genetics of Human Color Vision: The Genes Encoding Blue, Green, and Red Pigments; Science, New Series, Vol. 232, No. 4747 (Apr. 11, 1986), pp. 193-202 - cichlid.umd.edu

JEREMY NATHANS AND DAVID S. HOGNESS; Isolation and nucleotide sequence of the gene encoding human rhodopsin; Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 81, pp. 4851-4855, August 1984 - www.ncbi.nlm.nih.gov

Bovinos:

Jeremy Nathans and David S. Hogness; Isolation, Sequence Analysis, and Intron-Exon

Arrangement of the Gene Encoding Bovine Rhodopsin; Cell, Vol. 34, 807-814, October 1983. - 171.65.20.140

Da opsina humana:

Lindsay T. Sharpe, Andrew Stockman, Herbert Jägle, and Jeremy Nathans; Opsin genes, cone photopigments, color vision, and color blindness - www.cvrl.org ou www.allpsych.uni-giessen.de

Reconstrução de genes ancestrais e síntese de rodopsinas antigas em laboratório:

Belinda S. W. Chang, Ancestral Gene Reconstruction and Synthesis of Ancient Rhodopsins in the Laboratory, Integrative and Comparative Biology, Volume 43, Issue 4, August 2003, Pages 500–507,https://doi.org/10.1093/icb/43.4.500

Outras recomendações de leitura

Ian Musgrave; Ratos cegos vs Behe; a Evolução da Visão; Nov, 2006 - Original: www.pandasthumb.org - em nosso Google Disco: docs.google.com - nossa tradução: Scientia est Potentia

PZ Myers - Rhabdomeric and ciliary eyes on September 14, 2006 - Original: scienceblogs.com - em nosso Google Disco: docs.google.com - nossa tradução: Scientia est Potentia

Chlamydia trachomatis 434/Bu Protein Class: an apo-rhodopsin - www.biocyc.org

Extras

Assuntos em paralelo:

Joe Parker, Georgia Tsagkogeorga, James A. Cotton, Yuan Liu, Paolo Provero, Elia Stupka & Stephen J. Rossiter; Genome-wide signatures of convergent evolution in echolocating mammals - www.nature.com

Allison Mary Churcher; Evolutionary genomics of odorant receptors: Identification and characterization of orthologs in an echinoderm, a cephalochordate and a cnidarian; Dissertation; University of Victoria, 2011. - dspace.library.uvic.ca

Referências do artigo de Ian Musgrave:

Arendt D Evolution of eyes and photoreceptor cell types. Int J Dev Biol. 2003;47(7-8):563-71.

Bi A, Cui J, Ma YP, Olshevskaya E, Pu M, Dizhoor AM, Pan ZH. Ectopic expression of a microbial-type rhodopsin restores visual responses in mice with photoreceptor degeneration. Neuron. 2006 Apr 6;50(1):23-33.

Brzostowski JA, Kimmel AR. Signaling at zero G: G-protein-independent functions for 7-TM receptors. Trends Biochem Sci. 2001 May;26(5):291-7

Ebnet E, Fischer M, Deininger W, Hegemann P. Volvoxrhodopsin, a light-regulated sensory photoreceptor of the spheroidal green alga Volvox carteri. Plant Cell. 1999 Aug;11(8):1473-84.

Gehring WJ. Historical perspective on the development and evolution of eyes and photoreceptors. . Int J Dev Biol. 2004;48(8-9):707-17

Gonzalez-Fernandez F, Evolution of the visual cycle: the role of retinoid-binding proteins Journal of Endocrinology 2002 175 (1): 75.

Iseki M et al., A blue-light-activated adenylyl cyclase mediates photoavoidance in Euglena gracilis Nature, 2002, 415, 1047-1051

Nagel G, Brauner M, Liewald JF, Adeishvili N, Bamberg E, Gottschalk A. Light activation of channelrhodopsin-2 in excitable cells of Caenorhabditis elegans triggers rapid behavioral responses. Curr Biol. 2005 Dec 20;15(24):2279-84.

Nilsson DE Eye evolution: a question of genetic promiscuity, Current Opinion in Neurobiology 2004, 14:407–414

Spudich JL, Variations on a molecular switch: transport and sensory signalling by archaeal rhodopsins. Molecular Microbiology (1998) 28(6), 1051–1058

Minhas notas no artigo de PZ Myers:

1. Link original extinto, então colocamos aqui o artigo científico:

Simakov O, Larsson TA, Arendt D; Linking micro- and macro-evolution at the cell type level: a view from the lophotrochozoan Platynereis dumerilii. PMID:23172798 - DOI: 10.1093/bfgp/els049 - europepmc.org

2. Paralogia - sentido em genética - en.wikipedia.org

Sequências homólogas são parálogas se elas foram criadas por um evento de duplicação dentro do genoma. Se este era um evento de duplicação de genes: um gene se num organismo é duplicado para ocupar duas posições diferentes no mesmo genoma, em seguida, as duas cópias são parálogas.

Genes parálogos frequentemente pertencem à mesma espécie, mas isso não é necessário: por exemplo, o gene da hemoglobina de seres humanos e o gene da mioglobina de chimpanzés são parálogos. Parálogos pode ser divididos em:

“intra”-parálogos (in-paralogs) - (pares parálogas que surgiram depois de um evento de especiação) e;

“extra”-parálogos (out-paralogs) - (pares parálogos que surgiram antes de um evento de especiação).

Entre as espécies “extra”-parálogos existem pares de parálogos que existem entre os dois organismos, devido à duplicação antes da especiação, enquanto que dentro da espécie “extra”-parálogos são pares de parálogos que existem no mesmo organismo, mas cujo evento de duplicação aconteceu antes da especiação. Parálogos normalmente têm a mesma função ou similar, mas às vezes não: devido à falta de pressão seletiva original sobre uma cópia do gene duplicado, esta cópia é livre para sofrer mutações e adquirir novas funções.

Sequências parálogas fornecem informações úteis e dramáticas em algumas das maneiras que genomas evoluem. Os genes que codificam para a mioglobina e hemoglobina são considerados parálogos antigos. Da mesma forma, as quatro classes conhecidas de hemoglobina (hemoglobina A, a hemoglobina A2, hemoglobina B e hemoglobina F) são parálogos dos outros. Embora cada uma destas proteínas tem a mesma função básica de transporte de oxigênio, eles já terão divergido um pouco em função da hemoglobina fetal (hemoglobina F) tem uma maior afinidade para o oxigênio que a hemoglobina adulta. A função nem sempre é conservada, no entanto. Angiogenina humana divergiu da ribonuclease, por exemplo, e ao mesmo tempo os dois parálogos permanecem semelhantes na estrutura terciária, as suas funções dentro da célula são agora bastante diferentes.

Muitas vezes, é afirmado que ortólogos são mais semelhantes do que parálogos funcionalmente de divergência semelhante, mas vários trabalhos têm desafiado essa noção.

Recomendamos: www.biology-online.org - Paralogy

Genes ou produtos de genes que são homólogos (descendem de um ancestral comum) e que resultam de uma duplicação de genes. Genes parálogos normalmente ocorrem em uma única espécie, mas também são visíveis quando as espécies são comparadas. Por exemplo, a hemoglobina humana alfa é paráloga a hemoglobina humana beta. A alfa hemoglobina humana também é paráloga à hemoglobina beta do cavalo, mas é ortóloga à hemoglobina alfa do cavalo.

Ortologia - www.biology-online.org - Orthology

Genes ou produtos de genes que são homólogos (descendem de um ancestral comum) e são encontrados em espécies separadas devido apenas ao evento de especiação (não duplicação de genes). Por exemplo a hemoglobina alfa humana é ortóloga de hemoglobina alfa do cavalo, mas é paráloga tanto da hemoglobina beta humana e do cavalo.

3. Análise bootstrapping fornece uma maneira de julgar a base de apoio para clados em árvores filogenéticas. Um número é escrito por um nó, o que reflete ao percentual de árvores de bootstrap que também resolver o clado nas extremidades desse ramo. - en.wikipedia.org - Bootstrapping - Phylogenetics

4. Proteínas retinais homeobox Rx, também conhecidas como retina neural e dobra anterior homeobox é uma proteína que, em seres humanos, é codificada pelo gene RAX. - en.wikipedia.org - Retinal homeobox protein Rx

Referências do artigo de PZ Myers:

Arendt D, Tessmar-Raible K, Snyman H, Dorresteijn AW, Wittbrodt J (2004) Ciliary photoreceptors with vertebrate-type opsins in an invertebrate brain. Science 306:869-871.

Abstract: www.sciencemag.org / www.ncbi.nlm.nih.gov

PDF: www.researchgate.net

PDF no nosso Google Disco: [ Arendt - Ciliary photoreceptors 2004 ]

Arendt D (2003) Evolution of eyes and photoreceptor cell types. Int. J. Dev. Biol. 47:563-571.

Adicionais, por este tradutor:

Tessmar-Raible, Kristin et al.; Conserved Sensory-Neurosecretory Cell Types in Annelid and Fish Forebrain: Insights into Hypothalamus Evolution; Cell , Volume 129 , Issue 7 , 1389 - 1400 - www.cell.com

Patrick RH Steinmetz et al; Six3 demarcates the anterior-most developing brain region in bilaterian animals; EvoDevo 2010, 1:14 doi:10.1186/2041-9139-1-14 - www.evodevojournal.com

Maria Antonietta Tosches; Development and function of brain photoreceptors in the annelid Platynereis dumerilii; Dissertation submitted to the Combined Faculties for the Natural Sciences and for Mathematics of the Ruperto-Carola University of Heidelberg, Germany for the degree of Doctor of Natural Sciences - archiv.ub.uni-heidelberg.de

Nesta, citação:

“Quelli che s’innamoran di pratica sanza scienzia son come ’l nocchier ch’entra in navilio senza timone o bussola, che mai ha certezza dove si vada.” - Leonardo da Vinci

( Aqueles que estão enamorados com a prática sem conhecimento são como o marinheiro que fica em um navio sem leme ou bússola e que nunca podemos ter certeza parta onde estão indo.)

Complemento:

Prática deve ser sempre fundada em sonora teoria, e com essa perspectiva se é guiado pelos portões; e sem isso nada pode ser feito também em matéria de desenho. - en.wikiquote.org - Leonardo da Vinci

Apêndice

Originalmente, na tradução do artigo de PZ Myers, ampliado.

PAX6

Proteína “caixa” emparelhada PAX-6, também conhecida como proteína de tipo II aniridia (AN2) ou oculorombina é uma proteína que, em seres humanos é codificada pelo gene PAX6. PAX6 é um fator de transcrição presente durante o desenvolvimento embrionário. A proteína codificada contém dois locais de ligação diferentes que são conhecidos por se ligarem ao ADN e funcionam como reguladores de transcrição do gene. É um gene regulador chave do desenvolvimento do olho e cérebro. Dentro do cérebro, a proteína está envolvida no desenvolvimento de células especializadas que processam odores. Como fator de transcrição, PAX6 ativa e / ou desativa os padrões de expressão de genes para assegurar o desenvolvimento correto do tecido. Mutações do gene PAX6 são conhecidos como causadores de várias doenças dos olhos. Duas doenças comuns associados com mutação são: aniridia, a ausência da íris, e anomalia de Peter, desbaste e opacificação da córnea. Os cientistas criaram um modelo de "knockout" (“nocaute”) utilizando camundongos durante o qual não expressam PAX6. O modelo "nocaute" é sem olhos ou tem olhos muito subdesenvolvidos, indicando ainda que PAX6 é necessário para o desenvolvimento de olho sãos. - en.wikipedia.org - PAX6

Monofosfato de guanosina,

ou Guanosina monofosfato

Monofosfato de guanosina, também conhecido como ácido 5-guanidílico ou ácido guanílico e abreviado como GMP, é um nucleótido que é usado como um monómero no RNA. É um éster do ácido fosfórico com o nucleosídeo guanosina. GMP compreende o grupo fosfato, a ribose e a guanina nucleobase; portanto, é um monofosfato ribonucleósido. Monofosfato de guanosina industrialmente é produzido a partir de peixe seco ou algas secas.

Guanosine Monophosphate (GMP) - www.uscnk.com

Gesa Haseleu, Elisabetta Lubian, Stefan Mueller, Feng Shi, and Thorsten Koenig; Quantitative Studies and Taste Reconstitution Experiments of the Sour and Lingering Mouthful Orosensation in a Debittered Extract of Traditional Japanese Dried and Fermented Skipjack Tuna (Hongarebushi); J. Agric. Food Chem., 2013, 61 (13), pp 3205–3211 - DOI: 10.1021/jf400112b - pubs.acs.org

en.wikipedia.org - Guanosine monophosphate

Fototransdução visual

A fototransdução visual é um processo através do qual a luz é convertida em sinais elétricos nos bastonetes, cones e as células ganglionares fotossensíveis da retina do olho. (Nota do tradutor: Atente-se que esta definição é fortemente centrada nos olhos dos vertebrados, por exemplo.)

O ciclo visual é a conversão biológica de fótons num sinal elétrico na retina. Este processo ocorre através de receptores acoplados à proteína G denominados opsinas que contêm o cromóforo 11-cis retinal. 11-cis retinal está covalentemente ligada ao receptor por meio de uma base de Schiff de proteína opsina formadora retinilideno. Ao ser atingido por um fóton, a 11-cis retinal sofre isomerização em trans-retinal, o que altera a conformação do GPCR opsina (receptor acoplado à proteína G) levando à cascatas de transdução de sinal que provocam o encerramento de canais de cátions de ciclo fechado-GMP, e hiperpolarização da célula fotorreceptora.

Após a isomerização e a libertação da proteína opsina, AII-trans-retinal é reduzido ao ácido AII-trans retinol e percorre de volta para o epitélio pigmentado da retina para ser "recarregado". É em primeiro lugar esterificado por lecitina aciltransferase retinol (LRAT) e, em seguida, convertida em 11-cis retinol pela RPE65 isomeroidrolase. A atividade de isomerase de RPE65 foi mostrada; ainda é incerto se ele também atua como hidrolase. Finalmente, ele é oxidado para 11-cis retinal, antes viajando de volta para o segmento da haste exterior, onde é de novo conjugado com uma opsina para formar novos pigmentos visuais funcionais (rodopsina). - en.wikipedia.org - Visual phototransduction

Arrestina

Arrestinas são uma pequena família de proteínas importantes para a regulação da transdução de sinal.

Arrestinas foram descobertos pela primeira vez como uma parte de um mecanismo de dois passos conservado para regular a atividade dos receptores acoplados às proteínas (GPCRs) no sistema visual rodopsina por Hermann Kuhn e colaboradores e do sistema β-adrenérgico por Martin J. Lohse e colegas de trabalho. Em resposta a um estímulo, GPCRs ativam proteínas G heterotriméricas. A fim de desativar esta resposta, ou adaptar-se a um estímulo persistente, receptores ativos precisam ser insensíveis. O primeiro passo é a fosforilação por uma classe de cinases serina / treonina de proteína G denominadas quinases receptoras acopladas (GRKs). A fosforilação da GRK prepara especificamente o receptor ativado vinculativo para arrestina. A ligação da arrestina aos receptores de outros blocos G de sinalização é mediada por receptores de proteína alvo e para a internalização, e redireciona a sinalização de percursos G alternativos independentes de proteína, tais como sinalização β-arrestina. Além de GPCRs, arrestinas ligam a outras classes de receptores de superfície celular e uma variedade de outras proteínas de sinalização. - en.wikipedia.org - Arrestin

Diacilglicerol

O diacilglicerol, 1,2-diacil-glicerol (DAG) ou diglicéride (diglicerol) é uma molécula que intermedia o espaço intracelular de comunicação celular. Como o próprio nome indica, é produzido a partir de uma molécula de glicerol com ácidos graxos, é encontrada em pequenas quantidades no organismo, está envolvido no metabolismo de lipídios contendo glicerol. Possui a fórmula C5H6O5R2. - es.wikipedia.org - Diacilglicerol

Wikipedia

Glicerol e os vários glicerídeos, editado de www.azaquar.com.

Na sinalização bioquímica, diacilglicerol tem funções como um segundo mensageiro lipídico de sinalização, e é um produto da hidrólise do fosfolípido fosfatidilinositol 4,5-bifosfato (PIP2) pela enzima fosfolipase C (PLC) (uma enzima ligada à membrana) que, através a mesma reação, produz trifosfato de inositol (IP3). Apesar de o trifosfato de inositol difundir-se para o citosol, diacilglicerol permanece no interior da membrana plasmática, devido às suas propriedades hidrofóbicas. O IP3 estimula a libertação de íons de cálcio a partir do retículo endoplasmático liso, enquanto que a DAG é um ativador fisiológico da proteína quinase C (PKC). A produção de DAG na membrana facilita a translocação de PKC do citosol para a membrana plasmática. - en.wikipedia.org - Diglyceride

Fosfatidilinositol 4,5-bifosfato,

ou 4,5-bifosfato de fosfatidilinositol

O fosfatidilinositol 4,5-bifosfato (PtdIns(4,5)P2) é um dos componentes fosfolipídicos da membrana celular onde é substrato para um número importante de proteínas de sinalização.

Sua composição em dois ácidos graxos varia segundo o tecido e a espécie estudada, mas é mais frequente tende a ser o 1-estearoila-2-araquidonial, ou seja: ácido esteárico na posición 1 do glicerol e ácido araquidónico na 2. - es.wikipedia.org - Fosfatidilinositol 4,5-bifosfato

Via ou rota IP3/DAG

PtdIns (4,5) P2 funciona como um intermediário na via IP3 / DAG, que é iniciada por ligandos que se ligam a receptores acoplados à proteína de ativação da subunidade alfa Gq. PtdIns (4,5) P2 é um substrato para a hidrólise através da fosfolipase C (PLC), uma enzima ligada à membrana ativada através de receptores de proteínas tais como os receptores adrenérgicos α1. PIP2 regula a função de muitas proteínas de membrana e os canais de íon, tais como o canal M. Os produtos da catalisação PLC de PIP2 são inositol 1,4,5-trifosfato (InsP3; IP3) e diacilglicerol (DAG), ambas os quais funcionam como mensageiros secundários. Nesta cascata, DAG permanece sobre a membrana celular e ativa a cascata de sinal através da ativação da proteína quinase C (PKC). PKC, por sua vez ativa outras proteínas citosólicas por fosforilá-las . O efeito de PKC pode ser revertido por fosfatases. IP3 entra no citoplasma e ativa receptores de IP3 no retículo endoplasmático liso (ER), que abre os canais de cálcio no RE liso, permitindo a mobilização de íons de cálcio através de canais específicos de Ca2+ para o citosol. O cálcio participa na cascata de ativação de outras proteínas. - en.wikipedia.org - Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate

Clustal X

Clustal é um programa de computador para alinhamento de sequências múltiplas amplamente utilizado. Um alinhamento múltiplo de sequências é um alinhamento de três ou mais sequências biológicas, geralmente proteínas, ADN ou ARN.

Clustal X (Thompson et al., 1997) é uma versão do Clustal W com uma interface gráfica do usuário. A versão atual é Clustal X2 (Larkin et al., 2007). O programa destina-se a: (1) realizar alinhamentos múltiplos; (2) ver os resultados do processo de alinhamento; e (3) se necessário, melhorar o alinhamento. Melhorar o alinhamento é facilitado por opções que não estão disponíveis no Clustal W (por exemplo, escolhendo um ponto de alinhamento para ser realinhado com diferentes penalidades de hiato, mantendo o resto do alinhamento fixo).

O método que Clustal usa para construir o alinhamento aos pares é chamado de alinhamento de sequências progressivas. Este método heurístico primeiro faz um alinhamento de pares de sequências de todos os pares de sequências que podem ser construídas a partir do conjunto de sequência. Um dendrograma (árvore guia) das sequências é então feito de acordo com a similaridade das sequências de pares. Finalmente, um alinhamento de sequências múltiplo é construído, alinhando as sequências na ordem, definidas pela árvore de guia. - www.molecularevolution.org - Clustal

pt.wikipedia.org - Alinhamento múltiplo de sequências

pt.wikipedia.org - Clustal

Urbilatério

O urbilatério é o último ancestral comum hipotético do clado bilatério, ou seja, todos os animais com simetria bilateral.

Sua aparência é uma questão de debate, pois nenhum representante foi (ou é ainda susceptível de ser) identificado no registro fóssil; a morfologia reconstruída seria exibida dependente na maior parte se o Acoelomorpha estão incluídos dentro do clado bilatério. Uma vez que todos protostomes e deuterostomes compartilham características, tais como sistemas de circulação de sangue e vísceras, que só são úteis para organismos (macroscópicos) relativamente grandes, seu ancestral comum também deve ter sido macroscópico. No entanto, esses animais de grande porte deveriam ter deixado vestígios no sedimento em que eles se locomoviam, e as evidências de tais traços aparecem pela primeira vez relativamente tarde no registro fóssil - muito tempo depois da urbilatério ter vivido. Isto leva a sugestões de um pequeno urbilatério, que é o suposto como sendo antepassado de protostomes, deuterostomes e acoelomorfos. - en.wikipedia.org - Urbilaterian

Citamos:

Ramo Bilateria - http://simbiotica.org/eumetazoa.htm

A árvore filogenética que já foi referida para os animais de vida activa implica a existência de um ancestral comum a todos mas não nos dá uma ideia do seu aspecto. Esse ancestral é designado pelos biólogos urbilatério e a sua natureza foi inferida a partir de dados genéticos, de desenvolvimento e de estrutura de animais actuais.

Uma pista surge da presença de genes reguladores do desenvolvimento embrionário, designados genes homeobox, presentes em formas homólogas nos protostómios e nos deuterostómios. A semelhança das funções torna muito pouco provável que estes genes tenham evoluído de forma independente nas diversas linhagens de animais actuais.

Evidência de que os urbilatérios seriam animais relativamente complexos são os vestígios fossilizados das suas deslocações. Esses rastos apresentam padrões complexos, indicando que já no Pré-Câmbrico estes animais deveriam ter um sistema circulatório, sistemas de músculos antagonistícos e mesmo uma cavidade corporal. Alguns dos seus descendentes perderam, posteriormente, algumas destas características mas mantêm a assinatura do seu passado nos genes.

Canal-rodopsinas

Canal-rodopsinas são uma subfamília de proteínas retinilidenas (rodopsinas) que funcionam como canais iônicos fechados de luz. Elas servem como fotorreceptores sensoriais nas algas verdes unicelulares, controlando fototaxia, o movimento em resposta à luz; expressa em células de outros organismos, permitem que a luz controle a excitabilidade elétrica, acidez intracelular, o influxo de cálcio, e outros processos celulares. Canal-1 (CHR1) e canal-2 (ChR2) do organismo modelo Chlamydomonas reinhardtii, foram as primeiros canal-rodopsinas descobertas. As variantes foram clonadas a partir de outras espécies de algas, e são esperadas serem descobertas outras. - en.wikipedia.org - Channelrhodopsin

Retinilidena

Proteínas retinilidena são uma família de proteínas que usam retina como cromóforo de recepção de luz. As proteínas desta família são também chamados opsinas. Elas são a base molecular para uma variedade de sistemas de detecção de luz a partir de fototaxia em flagelados e na acuidade visual dos animais. - en.wikipedia.org - Retinylidene protein

Recomendamos

Quatro cenários para a evolução do sistema nervoso central em bilatérios. No cenário 1, o urbilatério teria tinha vários cordões nervosos, um deles evoluiu para o sistema nervoso dorsal central (SNC) de cordados, enquanto outro cordão nervoso evoluiu para o SNC ventral de protostomes. No cenário 2, os SNCs de protostomes e deuterostomes evoluíram de forma independente a partir de uma rede de nervos ectodérmicos no ancestral bilatério. No cenário 3, os cordados e cordões nervosos dos protostomos evoluíram a partir de um cordão nervoso ventral no ancestral urbilatério. Uma inversão dorso / ventral (D / V) ocorreu na base dos deuterostómios; o cordão de nervo dorsal hemicordados é assim, homólogo a o SNC de cordados ao cordão nervoso ventral protostomado. No cenário 4, cordões nervosos de protostomados cordões de cordados evoluíram a partir do SNC de um antepassado urbilatério, mas uma inversão D / V ocorreu na base dos cordados. Assim, o cordão nervoso ventral de um hemicoordade é homólogo aos SNCs de cordados e protostomado CNSs.

Linda Z Holland et al.; Evolution of bilaterian central nervous systems: a single origin? EvoDevo 2013 4:27 doi: 10.1186 / 2041-9139-4-27 - Abstract: www.evodevojournal.com

Infográfico em www.evodevojournal.com

Ferdinand Marlétaz, Linda Z. Holland, Vincent Laudet, Michael Schubert; Retinoic acid signaling and the evolution of chordates; Review; Int J Biol Sci 2006; 2(2):38-47. doi:10.7150/ijbs.2.38 - www.ijbs.com

Andreas Hejnol and Mark Q Martindale; Acoel development supports a simple planula-like urbilaterian; Phil. Trans. R. Soc. B 27 April 2008 vol. 363 no. 1496 1493-1501 - rstb.royalsocietypublishing.org