BIOLOGÍA

1. DEFINICIÓN  DE PROTEINAS

Son macromoléculas o polímeros de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico, de elevado peso molecular.

Aminoácidos; Molécula constituida por un grupo funcional amino (NH2), un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un radical (R).

2. CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEINAS:

• Por hidrólisis se descomponen en sus aminoácidos constituyentes.

• Los aminoácidos están unidos mediante enlace peptídico.

• Son anfóferas, debido a la presencia del grupo amino y carboxilo.

• Se desnaturalizan a temperaturas altas y a cambios extremos de pH.

• Su difusión es lenta, debido a su tamaño macromolecular y juega un papel importante en el fenómeno osmótico, evitando la salida de agua de los vasos sanguíneos.

• Biomoléculas orgánicas más abundantes.

• Tienen elevado peso molecular.

DESNATURALIZACIÓN DE LA PROTEINA

Consiste en la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Se puede producir por cambios de temperatura (huevo cocido o frito), cambios bruscos de pH.

4. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

• Estructural (queratina)

• Catalítica (enzimas)

• Contráctil (miosina y actina)

• Transporte (hemoglobina)

• Hormonal o reguladora (insulina)

• Reserva (caseina)

• Inmunitarias o de defensa (anticuerpos, interferón, sistema de complemento.

• Coagulación (fibrina)

5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

5.1.Simples u holoproteinas: Formadas solo por aminoácidos.

• Fibrosas: Son estructurales e insolubles en agua, solo tienen un tipo de estructura secundaria. Ejemplos: Colágeno, queratina, elastina, fibroína, fibrina.

• Globulares: Desempeñan funciones biológicas dinámicas, son solubles en agua o en disoluciones orgánicas, tienen dos o más tipos de estructura secundaria. Ejemplos: Globulinas, albuminas, histonas, protaminas, prolaminas y glutelinas.

5.2.Complejas o conjugadas.- Presentan aminoácidos y un grupo prostético. Comprende:

• Cromoproteínas: Ej.: hemoglobina (Fe), mioglobina, hemocianina (Cu).

• Glucoproteínas: Ej.: mucina, interferón.

• Fosfoproteínas: Ej.: caseína, vitelina.

• Metaloproteínas: Ej.: ceruloplasmina (Cu) y ferritina (Fe).

• Lipoproteínas: ubicado en el suero sanguíneo y el líquido cefalorraquídeo.

ENZIMAS

1. Definición.- Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica. Las sustancias sobre la cual actúan las enzimas se denomina sustrato.

2. Características:

• Solubles en agua, etanol, glicerol.

• Se desnaturalizan por ser de naturaleza proteica.

• Alta especificidad para el sustrato.

• No varían las leyes de la termodinámica.

• No se combinan con el sustrato.

• Se necesitan pequeñas cantidades para poder transformar grandes cantidades de sustrato.

• Se ubican a nivel intra y extracelular.

• Son reutilizables.

• Reducen la energía de activación y el tiempo de reacción.

• Son termolábiles (actúan en un rango estrecho de temperatura).

3. Cofactores enzimáticos

• poenzima: porción proteica de la enzima, carece de acción catalítica.

• Cofactores: son sustancias de naturaleza no proteica requeridas para la actividad de algunas enzimas. Estos pueden ser inorgánicos u orgánicos (coenzimas).

• Holoenzima: enzima más cofactor, es la enzima activa.

4. Mecanismo de acción:

4.1. Reconocimiento. La enzima se interrelaciona con el sustrato; si existe correspondencia procede el acoplamiento.

4.2. Acoplamiento. Se produce si es que existe correspondencia entre el sitio activo y el sustrato.

• Teoría de llave o cerradura (Fisher): La enzima se une al sustrato sin modificar su estructura.

• Teoría de ajuste inducido (Koshland): La enzima modifica su configuración para poder actuar sobre el sustrato, luego del proceso recupera su forma original.

• 
  

4.3. Acción catalítica. Los aminoácidos catalíticos donan o aceptan protones del sustrato.

4.4. Formación y liberación de productos. Los productos formados se liberan; la enzima se separa quedando integra.

5. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

a) Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido reducción. Ej.: deshidrogenasas, oxidasas y catalasas.

b) Transferasas: Transfieren grupos funcionales. Ej.: quinasas y transaminasas.

c) Hidrolasas: Provocan la ruptura de moléculas añadiendo agua. Ej.: carbohidrasas, lipasas, glucosidasas, fosfatasas, peptidasas.

d) Liasas: Forman enlace doble con ruptura de moléculas. Ej: Las desaminasas, aldolasas.

e) Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros ópticos, geométricos, de moléculas. Ej.: mutasas, isomerasas de azúcares, fósfogliceromutasas.

f) Ligasas: Permiten la unión de moléculas. Ej. polimerasas, carboxilasas, sintetasas.

6. ZIMÓGENOS O PROENZIMAS

• Son moléculas proteicas precursoras de enzimas y no tienen actividad, necesitan de un activador para cumplir efecto catalítico.

ÁCIDOS NUCLEICOS

1. Definición: biomoléculas formadas por C, H, O, N y P, que se agrupan en unidades llamadas nucleótidos. Estos nucleótidos se unen a través de enlaces fosfodiéster.

2. Reseña histórica:

MIESCHER (1869), descubre los ácidos nucleicos.

KOSSEL (1881), descubre las bases nitrogenadas.

WATSON Y CRICK (1953), dan a conocer la estructura doble hélice del (ADN).

3. Estructura: Los ácidos nucleicos están constituidos por nucleótidos:

* Nucleótido: Biomolécula constituida por:

- Pentosa: Ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN.

- Grupo fosfato

- Base nitrogenada, Son de dos tipos: Purinas: Adenina (A) y Guanina (G) y Pirimidinas: Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U). En el RNA la timina es reemplazada por el Uracilo(U).

4. Clases de ácidos nucleicos

4.1. Ácido desoxirribonucleico (DNA). Se encuentra constituyendo la cromatina nuclear; en los procariontes es circular asi como en las mitocondrias y cloroplastos.

a) Características:

• Bicatenario: Formado por dos hebras de polinucleótidos unidas mediante enlaces puente de hidrógeno.

• Antiparalelismo: Las cadenas presentan orientación opuesta, una va en la dirección 3' a 5', mientras que la otra va de 5' a 3'.

• Helicoidal: Las cadenas se enrrollan formando una doble escalera en caracol (espiral).

• Complementariedad: Las bases nitrogenadas se aparean (complementan) de la siguiente manera: la adenina se une a la timina mediante doble enlace puente de hidrógeno (A = T) y la citosina se une con la guanina mediante puente de hidrógeno (C  G).

La equivalencia de bases de Chargaff:

Se dice que la suma de adeninas más guaninas es equivalente a la suma de timinas más citosinas. A + G =C + T

b) Función: Almacena la información hereditaria.

c) Replicación del DNA (Semiconservativa). En el proceso de replicación intervienen enzimas que se encargan de abrir la doble hélice (helicasa), otras que escinden los enlaces fosfodiester propiciando el desenrrollamiento (topoisomerasas), otras se encargan de estabilizar la orquilla de replicación (Proteínas SSB) Una vez separadas las hebras entran en acción los cebadores o iniciadores que se acoplan sobre ellas. Uno en la cadena líder o adelantada que tiene orientación 3'- 5' y varios sobre la otra cadena (retrazada o retardada con orientación 5'-3'). Sobre la hebra líder la DNA polimerasa III (Pol III) comienza a agregar nucleótidos en forma continua; mientras que en la hebra retrasada la Pol III los agrega de manera discontinua, dejando mellas que luego con selladas por la DNA ligasa; a esta forma se le denomina síntesis por Fragmentos de Okasaki. Los cebadores son removidos por acción de las endonucleasa del DNA polimerasa I.

4.2.Ácido ribonucleico (ARN): Macromolécula que se caracteriza por poseer ribosa y uracilo. Se localiza en el nucléolo, citoplasma y  ribosomas.

a) Función: Permite la expresión de la información biológica (síntesis de proteínas)

b) Tipos

• ARN mensajero (ARNm): molécula lineal constituido por ribonucleótidos, se forma en el proceso de transcripción con la enzima ARN polimerasa. Se encarga de copiar la información genética del ADN.

• ARN de t ransferencia (ARNt): molécula de configuración en hoja de trébol acepta y transporta aminoácidos hacia los ribosomas en la síntesis proteica.

Presenta el a nt ico dón qu e lee a l codón por complementación en el proceso llamado traducción.

• ARN ribosómico (ARNr): molécula de configuración globular, se encuentra en grandes cantidades en los ribosomas. Se encarga de la síntesis de proteínas.

* Transcripción: proceso por el cual a nivel del núcleo se forma el RNAm.

* Traducción: proceso en el que se sintetizan cadenas de aminoácidos.

ER G O M O L É C U L A S

Definición

Son macromoléculas encargados de almacenar y transferir energía. La mayor parte de energía que se libera se almacena en el trifosfato de adenosina o ATP. ATP (trifosfato de adenosina). Es la principal fuente de energía para los seres vivientes. Cuando las células degradan la glucosa, se libera energía en una serie de pasos controlados por enzimas.

Estructura. El ATP está constituido de: adenina (base nitrogenada púrica) más la ribosa (azúcar de cinco carbonos que también forman el ARN) más tres grupos fosfato. Los enlaces que presentan los fosfatos son de alta energía. La molécula que queda cuando un ATP pierde un grupo fosfato es el difosfato de adenosina o ADP.

ATP = Adenina + Ribosa + Tres Grupos Fosfatos

Parte de la energía capturada no aparece como ATP, sino como «poder reductor» en forma de NADH+H+ (Nicotinamida adenina dinucleótido reducido), o FADH+H+ (Flavín adenina dinucleótido reducido).

El GTP (Guanosín trifosfato) es otra molécula rica en enlaces de alta energía (P~P).

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