dock03

ПРЕДСКАЗАНИЕ СТРУКТУРЫ КОМПЛЕКСОВ БЕЛОК-ЛИГАНД: ОТ КОМПЬЮТЕРНОЙ МОДЕЛИ К БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФУНКЦИИ

Ю. А. Косинский

младший научный сотрудник лаборатории структурной биологии Института биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН (ИБХ РАН), 117997 Москва, В-437, ул. Миклухо-Маклая, 16/10, ИБХ РАН, тел. (495) 336-20-00, Область научных интересов: структурная биология, физика белка, биоинформатика, ykos@nmr.ru<mailto:ykos@nmr.ru>

Т. В. Пырков

аспирант МФТИ, Область научных интересов: структурная биология, взаимодействия белок-липид

С. В. Луценко

профессор Отделения биохимии и молекулярной биологии Орегонского университета, Портленд, США, Область научных интересов: биохимия, структурная биология

Р. Г. Ефремов

ведущий научный сотрудник лаборатории структурной биологии ИБХ РАН, доктор физико-математических наук

Methods for comparative protein structure modelling based on the homology of amino acid sequences of proteins with known 3D structure are widely used to solve various problems of structural biology. In current work we build 3D models of nucleotide-binding domains of human copper-transporting ATPase based on X-ray structures of sarcoplasmatic Ca²⁺-ATPase and perform the molecular modeling study of their structure, dynamical behavior and interactions with ATP. Based on the 3D models of copper-transporting ATPase nucleotide-binding domains and its complexes with ATP, we propose molecular mechanisms of mutations causing the hepato-neurological pathology - Wilson disease.