蛋白質降解(proteolysis)是維持細胞中蛋白質平衡與細胞正常功能的重要調控途徑，我們實驗室主要研究由「泛素─蛋白酶體系統」 (ubiquitin-proteasome system, UPS)所介導的專一性蛋白質降解調控。這個過程中，E3泛素連結酶(E3 ubiquitin ligase, E3)會與將被降解的蛋白結合並將它標記上多個泛素(ubiquitin)，這個被泛素化(ubiquitination)的蛋白就會被號稱蛋白質垃圾桶的蛋白酶體(proteasome)辨識而在此被降解。此外，有些被泛素化的蛋白可以和去泛素化酶(deubiquitinating enzymes, DUB)結合，將泛素去除，進而使蛋白穩定下來，逃脫被蛋白酶體降解的命運。

　　泛素化與去泛素化的平衡決定了細胞中蛋白質量，參與在調控生物各種生理途徑，扮演極重要的角色。目前實驗室的研究著重在泛素化調控的生物時鐘、高溫逆境和開花調控等途徑上，以了解它們分子層次的調控機制。

近年研究主題

• 泛素連結酶EID1在植物生物時鐘的調控

• 泛素連結酶EID1在植物高溫逆境的調控

• 以阿拉伯芥Natural accession 研究植物生物時鐘調節機制

• 泛素連結酶MAC3A/MAC3B介導RNA splicing調控植物開花及生物時鐘的機制研究