EJERCICIOS TEMA 11

Metabolismo celular y del ser vivo

ACTIVIDADES PAU RESUELTAS

11.1 Enzimas

a) Define este concepto y explica su importancia en el metabolismo.

b) Formula una reacción y cita el tipo de enzima que actúa en ella.

c) Explica cómo afectan el pH y la temperatura a la actividad enzimática.

Actividad resuelta en el libro del alumno.

11.2. Vitaminas.

a) Concepto.

b) Indica los nombres de las vitaminas liposolubles e hidrosolubles.

c) Elige tres de ellas para describir la función que desempeñan, los efectos que produce su defi­ciencia, así como los alimentos en los que se encuentran.

Actividad resuelta en el libro del alumno.

11.3. ¿Qué doble finalidad tiene el metabolismo en los seres vivos? Razona la respuesta y pon un ejem­plo de cada una de ambas facetas.

Actividad resuelta en el libro del alumno.

ACTIVIDADES

11.4. En relación con la catálisis enzimática, ¿qué función cumplen las enzimas en el metabolismo celu­lar?

Un proceso de catálisis consiste en disminuir la energía de activación necesaria para que una reacción se inicie y pueda continuar por sí sola. En el caso de las enzimas, que son catalizadores biológicos, se añaden varias características. Al ser, en su gran mayoría, moléculas proteicas, necesitan una temperatura y un pH adecuados para su actuación. Además, como actúan uniéndose transitoriamente a la molécula del sustrato, tienen una especificidad frente a cada sustrato y para cada reacción. Con todo esto, se comprende que la función que cumplen en el metabolismo celular es la de hacerlo posible, ya que las transformaciones bioquímicas que en él suceden no ocurrirían ni a la velocidad ni en el orden en que deben suceder para que la célula mantenga su equilibrio vital.

11.5. Dentro del tema "energía y ser vivo", desarrolla los siguientes epígrafes.

a) Describe las formas de energía utilizables por el ser vivo.

b) Explica dos procesos energéticos diferentes de un ser vivo.

a) Para los procesos vitales en general, la forma de energía aprovechable es la energía química contenida en los enlaces covalentes de las moléculas. Al transformarse estas, mediante procesos de óxido-reducción (procesos redox), se libera energía química que se almacenará en otros enlaces (ATP) para liberarse de nuevo cuando sea necesario. Lo que sucede es que, sin salir del ámbito de lo viviente, hay una excepción de este principio, gracias a la cual existe la biosfera tal como hoy la conocemos: es el caso de la fotosíntesis, en la cual la energía de la luz es captada por organismos vivos que la transforman inmediatamente en energía química.

b) Un proceso en que el ser vivo produce energía: la fabricación de almidón de reserva por las plantas a partir de la energía de la luz transformada en energía química. Otro proceso: la degradación oxidativa de principios inmediatos, cuya energía liberada se almacena, en parte, en moléculas de ATP.

11.6. Se te presenta con detalle la molécula de la coenzima A, señalando cada uno de sus compo-

nentes. Sabes bien que el enlace químico que predomina en las biomoléculas es el enlace

covalente. Tienes que decir qué ha sucedido en la formación de los enlaces 1 y 2, y qué impor-

táñela tiene el enlace 3.Los enlaces 1 y 2 son el resultado de la unión entre el OH del carboxilo (en un caso, del ácido pantoínico; en otro, del aminoácido (3-alanina) y un hidrógeno del grupo amino, desprendiéndose una molécula de agua. Podríamos decir que, en ambos casos, se trata de una unión amida. El enlace 3, propio del grupo mercapto o sulfhidrilo de la cisteinamina, es un enlace rico en energía. Este será el que le permita a la CoA unirse como acompañante a otras moléculas para que puedan ingresar en rutas metabólicas, concretamente, a los ácidos grasos para su degradación oxidativa.

11.7. Desarrolla el tema: "Concepto de equilibrio en un sistema dinámico. Aplicación al ser vivo a nivel celular".

Equilibrio significa que las variables consideradas en un sistema (parte de la realidad que consideramos) no cambian a lo largo del tiempo. En el caso de la célula viva, más que decir "no cam­bian", hay que afirmar: "se mantienen dentro de un intervalo de tolerancia", de modo que si alguno de los valores de esas variables está fuera de ese intervalo, diremos que el sistema no está en equilibrio. La dificultad que tiene este paradigma al ser aplicado a la célula viva es que todo sistema en equilibrio no realiza trabajo, lo cual contradice la propia realidad de la vida. La solución está en que la célula es un sistema abierto que continuamente intercambia materia y energía con el medio. Es precisamente ese trasiego energético constante lo que se mantiene en equilibrio y, a la vez, realiza el trabajo celular. Por eso, el equilibrio de la célula viva es un equilibrio dinámico de flujos.

11.8. Utilizando los números del dibujo propuesto, describe lo que representa cada uno explicando la función de las enzimas.El esquema representa los pasos de la reacción enzimática, en la cual la molécula proteica de la enzima (1) se une transitoriamente con la molécula de sustrato (3) en un punto o región concreta de la enzi­ma que es su "centro activo" (2), formándose así el complejo "enzima-sustrato" (4). Una vez que el sus­trato se ha transformado en producto (6), se separa de la enzima (5), que puede volver a iniciar el proceso con otra molécula de sustrato. Este proceso se esquematiza con la conocida expresión:

E + S-*ES-»E + P

11.9. Las enzimas son los biocatalizadores orgánicos empleados por las células en todas las activi­dades metabólicas que realizan.

a) Describe la estructura básica de una enzima.

b) ¿Qué significado tiene que la actividad enzimática es específica?

c) ¿Qué partes de la enzima están directamente implicadas en la catálisis enzimática?

d) ¿Crees que es importante la estructura terciaria de la enzima para su función? Razona las res­puestas.

a) Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan en la célula donde son sintetizadas. Una enzima es una proteína que cataliza específicamente una reacción bioquímica, uniéndose a la molécula o metabolito que se va a transformar, y que recibe el nombre de sustrato. La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo.

Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas a otro tipo de moléculas, de naturaleza no proteica, de las que depende su actividad. Estas asociaciones se denominan holoenzimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores; y la parte proteica de la enzima, apoenzima. Los cofactores pueden tener diversa naturaleza, y ser cationes metálicos o molé-•e culas orgánicas complejas. Estas moléculas se denominan coenzimas cuando se unen débilmente al apoenzima, y grupos prostéticos cuando se unen al apoenzima mediante enlaces covalentes.

b) Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que catalizan. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une.

La complementariedad en la unión de la enzima al sustrato para formar el complejo intermediario se ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura, por lo que se dice que la unión sigue el modelo llave-cerradura.

Sin embargo, esta unión no es rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca el perfecto y definitivo acoplamiento entre esta y el sustrato. Este modelo de acoplamiento se denomina modelo de acoplamiento inducido.

c) La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unión entre enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir, relacionado con la forma y el volumen del propio sustrato al que se une específicamente. Por ello, la variedad de enzimas es incalculable, pues son específicas para cada sustrato y para cada reacción bioquímica.

- Al finalizar la reacción, quedan libres, inalterables, y pueden funcionar otras veces. La energía de activación es la que requieren los reactivos para que la reacción química pueda iniciarse. Las enzimas, al disminuir la energía de activación del proceso en el que intervienen, aceleran las reacciones bioquímicas. El centro activo de la enzima es la región donde se acomoda el sustrato. Está constituido por un conjunto de aminoácidos que pueden estar alejados en la estructura primaria de la proteína, pero se aproximan a medida que esta se pliega y adquiere la conformación globular o estructura terciaria.

b) La energía liberada en la reacción catalizada por una enzima sería la misma, es decir, 10 kcal/mol. Las enzimas no cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aceleran procesos espontáneos; no pueden hacer que los procesos sean termodinámicamente más favorables.

11.11. En un ensayo en el que se determinaba la actividad de una enzima E, a distintos pH y frente a un mismo sustrato, se ha obtenido el resultado que muestra la gráfica. Razona el comportamiento de la enzima en este ensayo.La gráfica muestra la variación de la velocidad de reacción a diferentes valores de pH. La velocidad máxima alcanzada a pH 7,3 es superior a la alcanzada a pH 6,0, y esta, a su vez, supera a la alcanzada a pH 5,0. La variación de pH provoca un cambio en las cargas eléctricas superficiales de la enzima, alterándose su estructura terciaria y, por tanto, su actividad biológica. Cada enzima actúa a un pH óptimo en el que la conformación de la proteína permite la aco­modación del sustrato en una región denominada centro activo. La unión entre enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir, relacionado con la forma y el volumen del propio sustrato al que se une específicamente.

11.12. ¿Qué factores fisicoquímicos del medio pueden modificar la actividad de la enzima? ¿Por qué razón consideras que dichos factores modifican la actividad enzimática? Razona la respuesta.

Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimos para actuar, de manera que su actividad disminuirá sensiblemente o incluso desaparecerá cuando los valores de ambas variables se alejen de los valores óptimos. Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica. Igualmente, las variaciones de pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su estructura terciaria y, por tanto, su actividad.

La actividad de una enzima puede modularse a través de diferentes mecanismos capaces de inhibir o activar la propia enzima. Las reacciones enzimáticas están reguladas, entre otros factores, por moléculas o componentes celulares que pueden inhibirlas de manera reversible o irreversible.

• Inhibidores reversibles. Se unen de forma temporal a la enzima, y se denominan inhibidores competitivos, ya que tienen una conformación espacial similar a la del sustrato, y compiten con este por su unión al centro activo de la enzima.

• Inhibidores irreversibles o venenos. Son inhibidores que se unen de forma irreversible al centro activo de la enzima y suprimen por completo la actividad de la misma.

Existen enzimas alostéricas que son reguladas por el sustrato y el producto de la reacción. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulación de la reacción enzimática; en general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores, de forma que la unión de una molécula de sustrato favorece la unión de más moléculas de sustrato; los productos de la reacción, sin embargo, suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimática.

11.13. ¿Crees que una enzima que une una molécula de glicina con una de valina unirá la glicina con la serina? Razona la respuesta.

No. Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que catalizan. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une.

La complementariedad en la unión de la enzima al sustrato para formar el complejo intermediario se ha equiparado con la existente entre una llave y una cerradura. Sin embargo, esta unión no es rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento entre esta y el sustrato. Este modelo de aco­plamiento se denomina modelo de acoplamiento inducido.1

11.14. En un experimento, una proteína se descompuso en sus aminoácidos. El curso de la reacción fue observado midiendo la acumulación de aminoácidos a diferentes temperaturas, obteniéndose los siguientes resultados:

a) ¿Por qué es probable que la reacción esté catalizada por una proteasa (una enzima)?

b) Explica la diferencia en la velocidad de la reacción según la temperatura empleada.

a) Es probable que la reacción esté catalizada por una enzima porque la velocidad de reacción aumenta a medida que aumenta la temperatura; sin embargo, al superar los 40 °C comienza a disminuir por alteraciones en la estructura terciaria de la fracción proteica de la enzima. La descomposición de una proteína en sus aminoácidos implica la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El nombre de una enzima se forma, en muchos casos, añadiendo el sufijo -asa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúan. Teniendo en cuenta la nomenclatura de las enzimas, una proteasa es una enzima que actúa sobre proteínas hidrolizando sus enlaces peptídicos y descomponiéndola en sus aminoácidos.

b) En la siguiente gráfica se observa que la velocidad de reacción es máxima a 40 °C (temperatura óptima), que es ligeramente inferior en un intervalo próximo a este valor de temperatura (temperatu­ras favorables), y que disminuye notablemente cuando nos alejamos del valor óptimo de temperatura (temperaturas desfavorables).

Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimos para actuar, de manera que su actividad disminuirá sensiblemente o incluso desaparecerá cuando los valo­res de ambas variables se alejen de los valores óptimos. Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, incluso provocan su desnaturalización, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica.

11.15. Enumera tres propiedades de las enzimas que permitan considerarlas como catalizadores. Explica qué es la regulación alostérica.

Las enzimas son consideradas catalizadores porque presentan las siguientes propiedades:

• Disminuyen la energía de activación del proceso en el que intervienen, es decir, aceleran las reacciones bioquímicas.

• No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aceleran procesos espon­táneos.

• No pueden hacer que los procesos sean termodinámicamente más favorables.

• No modifican el equilibrio de una reacción, sino que aceleran la llegada al mismo.

• Al finalizar la reacción quedan libres, sin alterarse, y pueden funcionar otras veces.

La regulación alostérica es un importante mecanismo de regulación de la reacción enzimática. Existen diversas moléculas, denominadas ligandos o efectores, capaces de unirse específicamente a la enzima provocando en ella un cambio conformacional. Este cambio origina la transformación entre la forma inactiva de la enzima y la forma funcionalmente activa de la misma, o viceversa. Ambas conformaciones de la enzima son diferentes y estables. Estos ligandos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo.

En general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores, de forma que la unión de una molécula de sustrato favorece la unión de más moléculas de sustrato; los productos de la re­acción, sin embargo, suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimática

11.16. Indica de qué forma modifica la inhibición enzimática reversible la Vmax y la KM de una enzima. Representa el fenómeno mediante una gráfica en la que figure la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.

Los inhibidores reversibles se unen de forma temporal a la enzima. Se denominan inhibidores competitivos cuando tienen una conformación espacial similar a la del sustrato, y compiten con este por su unión al centro activo de la enzima. Su efecto puede desaparecer a medida que aumenta la concentración de sustrato. Otros inhibidores reversibles son no competitivos, uniéndose a la enzima o al complejo ES en un lugar distinto al centro activo. En este caso, el aumento de la concentración de sustrato no invierte el efecto inhibidor.

La inhibición enzimática reversible aumenta la K_M de la enzima. La K_M o constante de Michaelis es un parámetro muy utilizado en cinética enzimática, que expresa la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, y cuyo valor hace referencia a la afinidad de la enzima por su sustrato. Un valor pequeño de la K_M indica una unión muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocidad máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas. En presencia de un inhibidor, es necesario aumentar la concentración de sustrato para alcanzar la misma velocidad, lo que implica que aumente el valor de la km. La velocidad máxima en una inhibición enzimática reversible será inferior en el caso de que el inhibidor sea no competitivo, y permanecerá invariable si el inhibidor es competitivo. El efecto que tienen los inhibidores sobre la K_M se puede ver en la gráfica. El inhibidor competitivo aumenta la km sin afectar a la V_max. En cambio, el inhibidor no competitivo reduce la V_max y aumenta la K_M.

11.17. En un ensayo de actividad enzimática, un sustrato S es transformado por tres enzimas diferentes (Ei, £2 y E3) en un mismo producto P. Utilizando estas enzimas (E-i, Ej y £3) en reacciones separadas y el sustrato común, se ha obtenido la siguiente gráfica. Indica en cada caso el valor de Vmax y de KM res­pectivamente; indica, además, en orden decreciente, qué enzimas tienen más afinidad por el sustrato. Razona la respuesta.

Los valores aproximados de Vmax y KM en las diferentes enzimas son los siguientes:

La enzima E₂ es la que menor afinidad tiene por el sustrato; la enzima £3 presenta una afinidad intermedia; y la enzima Ei es la que tiene una mayor afinidad por el sustrato. La K_m o constante de Michaelis es un parámetro muy utilizado en cinética enzimática, que expresa la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, y cuyo valor hace referencia a la a-finidad de la enzima por su sustrato. Un valor pequeño de la K_m indica una unión muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocidad máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas

11.18. ¿Qué papel representan las vitaminas y los oligoelementos en los seres vivos? Pon un ejemplo de ambos, indicando su respectiva función biológica.

Las vitaminas y los oligoelementos son cofactores enzimáticos. Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas que tienen naturaleza no proteica y de las cuales depende su actividad. Estas asociaciones o enzimas conjugadas se denominan holoen-zimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores; y la parte proteica de la enzima, apoenzima.

Los cofactores pueden ser de naturaleza inorgánica, como los oligoelementos; o de naturaleza orgánica, como las vitaminas. En este último caso, se denominan coenzimas.

Los oligoelementos se encuentran en la materia viva en cantidades muy pequeñas -no superan el 0,1%-en forma de cationes metálicos; se unen a la apoenzima o regulan su activación. Por ejemplo, el Zn²⁺ es un cofactor de las carboxipeptidasas, enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos.

Las vitaminas son biomoléculas de muy variada complejidad, indispensables en la dieta porque no pueden ser sintetizadas por los animales. Muchas de las vitaminas conocidas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Por ejemplo, la vitamina B2 o riboflavina constituye las coenzimas FAD y FMN que intervienen en la transferencia de H* (e") en la respiración celular.

11.19. Vitaminas y coenzimas.

a) Define vitamina y coenzima. ¿Cuál es la relación que existe entre ambas?

b) Cita dos coenzimas de óxido-reducción.

c) Cita dos vitaminas liposolubles e indica su función.

a) Las vitaminas son biomoléculas de muy variada complejidad, indispensables en la dieta porque no pueden ser sintetizadas por los animales. Muchas de las vitaminas conocidas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo. Las vitaminas hidrosolubles actúan como ¡ coenzimas o precursores de coenzimas en reacciones de transferencia de grupos químicos o de t-T (e-) en la respiración celular.

Los coenzimas son cofactores enzimáticos de naturaleza orgánica. Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas a otro tipo de moléculas de naturaleza no proteica de las que depende su actividad. Estas asociaciones se denominan holoenzimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores; y la parte proteica de la enzima, apoenzima. Los cofactores pueden tener diversa naturaleza, y ser cationes metálicos o moléculas orgánicas complejas. Estas moléculas se denominan coenzimas cuando se unen débilmente al apoenzima, y grupos prostéticos cuando se unen al apoen­zima mediante enlaces covalentes.

b) Son coenzimas de óxido-reducción el NAD (dinucleótido de nicotinamida y adenina) y el NADP (fosfato del dinucleótido de nicotinamida y adenina). Se pueden encontrar en forma oxidada (NAD*, NADP⁺) o reducida (NADH, NADPH).

c) Las vitaminas liposolubles son:

• Vitamina A, retinol o axeroftol. Interviene en el ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido epitelial.

• Vitamina D o calciferol. Interviene en el metabolismo del Ca²⁺, esencial en el crecimiento y man­tenimiento de huesos.

11.20. ¿Por qué se dice que el metabolismo está basado principalmente en la oxidación-reducción?

El NAD⁺, el NADP⁺, el FAD, el FMN, la coenzima Q (ubiquinona) y los citocromos son nucleótidos que posibilitan la oxidación o la reducción de los metabolitos según en qué ruta se encuentren. Tienen una elevada complejidad estructural, y la particularidad de poder existir en dos estados de oxidación bastante próximos, por lo que constituyen verdaderos pares redox. Desde el punto de vista funcional, suelen ser coenzimas asociadas a la parte proteica de las enzimas que intervienen en el metabolismo y actúan como transportadores de electrones.

Las reacciones metabólicas son reacciones de oxidación-reducción. Se puede decir que el catabolismo, en conjunto, es un proceso de oxidación en el que se liberan electrones, mientras que el anabolismo es un proceso de reducción en el que se captan electrones. Cuando se produce una deshidrogenación, el hidrógeno que se transfiere debe considerarse como protones más electrones (2 H = 2 H⁺ + 2 e"). Estos electrones son transportados enzimáticamente desde las reacciones catabólicas de oxidación hasta las anabólicas de reducción. En los procesos catabólicos, las moléculas se oxidan y pierden hidrógenos que son captados por estas coenzimas, que permanecen reducidas. En los procesos anabólicos, las coenzimas ceden H⁺ (e") a otros compuestos que se reducen, volviendo a quedar en forma oxidada.

11.21. Observa la siguiente reacción:

C6H12O6 + 6 O2 -> 6 CO2 + 6 H2O + Energía

a) Determina si es una reacción perteneciente al anabolismo o catabolismo celular, e indica en qué se basa tu deducción.

b) Indica los tipos de procesos metabólicos que se podrían realizar con esta energía.

a) La reacción expresa el catabolismo de una molécula de glucosa (CeH^Oe). En este proceso se desprende energía libre gracias a la consecución de sucesivos estados de mayor oxidación. El número de estados intermedios no puede ser infinito, por lo que también debe existir un aceptar último de electrones que no pertenezca al sistema (02).

b) La energía obtenida en los procesos catabólicos se podría emplear para realizar distintas funciones biológicas que requieran un aporte energético, como el movimiento, el transporte activo o la síntesis de moléculas orgánicas. En una ruta anabólica, la célula necesita hidrolizar moléculas de ATP para utilizar su energía en la síntesis de biomoléculas complejas.

11.22. Define anabolismo; cita un proceso anabólico que tenga lugar en una célula animal, y otro en una vegetal. ¿Qué papel representan respectivamente el ATP y el NADPH en procesos anabólicos? Razona la respuesta.

El anabolismo es el metabolismo de síntesis de moléculas. En los procesos anabólicos, que son fuer-emente endergónicos, la energía no puede proceder en último término del propio ser vivo, que es el sistema, sino que la fuente de energía procede del medio.

La gluconeogénesis es un proceso anabólico en el que tiene lugar la síntesis de glucosa a partir de pre­cursores más sencillos. La síntesis de glucosa en los organismos heterótrofos no es posible a partir de moléculas inorgánicas, ni tampoco utilizando el acetilo. No obstante, a través de la ruta gluconeogénica -que tiene lugar, preferentemente, en el hígado y, en parte, en el riñon- es posible sintetizar glucosa a par­tir de ácido láctico, de aminoácidos o de algún metabolito del ciclo de Krebs.

La fotosíntesis es un proceso anabólico que se realiza en las células vegetales que tienen cloroplastos. Esta ruta metabólica permite que las células capten la energía luminosa del sol y la transformen en ener­gía química, que posteriormente aprovechan en la síntesis de principios inmediatos.

El ATP (adenosín trifosfato) es una molécula de gran importancia biológica, no solo como coenzima, sino también por la energía bioquímica que es capaz de almacenar en sus dos enlaces éster entre grupos fosfato. En los procesos anabólicos, estos enlaces se rompen mediante hidrólisis, liberando cada uno 7,3 kcal/mol:

h o 2

ATP ——— > ADP + P¡ + energía (7,3 Kcal/mol)

H O 2

ADP ——— *-AMP + P¡ + energía (7,3 kcal/mol)

La hidrólisis del ATP es un proceso espontáneo, lo que permite acoplar esta reacción exergónica a procesos o reacciones endergónicas, es decir, que necesitan un aporte energético. El acoplamiento de reacciones tiene lugar a través de enzimas que hacen posible la reacción global.

El NADPH (fosfato del dinucleótido de nicotinamida y adenina) es la forma reducida de una coenzima de oxidación-reducción. En muchas reacciones bioquímicas sucede que los electrones van ligados a pro­tones en forma de hidrógeno. Cuando se produce una deshidrogenación, el hidrógeno que se transfiere debe considerarse como protones más electrones (2 H = 2 H⁺ + 2 e"). Estos electrones son transportados enzimáticamente desde las reacciones catabólicas de oxidación hasta las anabólicas de reducción. En los procesos anabólicos, esta coenzima cede H⁺ (e") a otros compuestos, que se reducen quedando en forma oxidada NADP.

11.23. Como sabes, el "turnover" o número de recambio es el número de moléculas de sustrato que una molécula de enzima es capaz de transformar en una unidad de tiempo (minuto o segundo). La rup­tura de la molécula de agua oxigenada viene catalizada por la catalasa, que es una liasa, con un "turnover" estimado en 4 x 107.

a) La acción de la catalasa no precisa de moléculas de agua "auxiliares" para romper la de agua oxigenada. Esto es una característica que diferencia las Nasas de las hidrolasas. Por tanto, la respuesta es: "ninguna molécula".

b) y c) La acción de las enzimas consiste en disminuir la energía de activación de una reacción; con lo cual, esta se acelera. Pero las enzimas no modifican ni la posición del equilibrio ni la energía libre desprendida. Por tanto, ambas respuestas son: no cambiará la posición del equilibrio, y se desprenderá la misma energía libre que si la reacción no hubiera sido catalizada.

Para responder correctamente a esta cuestión era innecesario el dato del "turnover" de la catalasa. Este "distractor" sirve para que el alumno agudice su capacidad de seleccionar los datos que necesita para resolver el problema.

11.24. Para hablar del estado de una persona hospitalizada cuyo estado de salud es grave, se suele decir como buena noticia que "mantiene sus constantes vitales". Sin embargo, sabemos que todo ser vivo es un sistema abierto con un dinamismo que varía según el momento metabólico. Así pues, la expresión "constantes vitales" ¿no resulta contradictoria?

El ser vivo es un sistema abierto en equilibrio dinámico de flujos. Esta situación le permite realizar el "trabajo de vivir". Son muchas las variables fisicoquímicas del sistema viviente. En el caso humano, por ejemplo: temperatura corporal, tensión arterial, pH del plasma sanguíneo y de otros líquidos orgánicos, concentración de sales y de glucosa en sangre, ritmo cardíaco, etc. En realidad, el valor de cada una de estas variables varía a lo largo del día, según el momento de mayor o menor actividad metabólica, pero esas fluctuaciones tienen que estar dentro de un intervalo de tolerancia para que podamos decir que el sistema está en equilibrio y gocemos de buena salud. Cuando una o más variables se salen de ese intervalo, sobreviene un estado patológico. Por consiguiente, la expresión "constantes vitales" es una simplificación que no corresponde a la realidad biológica del organismo, aunque se entiende lo que pretende decir.

11.25. La gráfica representa la variación de glucosa en un cultivo celular en condiciones anaeróbicas, y en el que en un momento dado se añade O₂ al medio

¿Qué proceso metabólico se inicia cuando se añade oxígeno al medio?

Indica los compartimentos celulares donde se desarrollan los procesos aludidos.

Describe el orgánulo que participa en el consumo de oxígeno en la célula.

Describe el proceso metabólico que utilizan las células para obtener energía en ausencia de 02.

a) Antes de añadir oxígeno, el proceso que hace disminuir la glucosa es la fermentación. Como en el enunciado no se especifica de qué cultivo se trata, no sabemos si será alcohólica o láctica la fermen­tación que ocurra, pues tampoco se dice si se desprende o no CÜ2. Por molécula de glucosa degradada se obtendrán 2 ATP.

b) Cuando se añade oxígeno, se inicia la respiración celular que degrada el producto de la glucólisis (ácido pirúvico) hasta CÜ2 y H^O, obteniéndose 36 ATP por molécula de glucosa.

c) La glucólisis (desde glucosa a pirúvico y hasta el producto de la fermentación que sea) ocurre en el citosol o hialoplasma de la célula fuera de la mitocondria. La respiración celular es mitocondrial y consta del ciclo de Krebs, que ocurre en la matriz mitocondrial, y de las cadenas respiratorias, que transcurren en las crestas.

d) Por todo lo dicho, queda claro que el orgánulo que asimila el oxígeno añadido es la mitocondria.

e) El proceso aquí aludido es la fermentación. Consiste en que el ácido pirúvico obtenido en la glucólisis se reduce, y así se reoxida la molécula de NADH extramitocondrial, que se había reducido al oxidarse el gliceraldehído-3-fosfato a ácido 1,3-bisfosfoglicérico. El producto de la fermentación varía según los tipos celulares y, por tanto, según la clase de enzimas que lo hacen posible. Las más importantes son la fermentación etílica o alcohólica, en la que se produce etanol y se desprende CÜ2, que es propia de las levaduras del pan, de la cerveza y del vino; y la fermentación láctica, que produce ácido láctico en la fi­bra muscular estriada cuando dispone de poco oxígeno molecular, y en numerosas bacterias.

11.26. Sabemos que hay nucleótidos que funcionan como "despensas" de energía para la célula viva, y aquí tienes la molécula de uno de ellos. Explica qué sucede cuando libera energía y cuando la al­macena. ¿Crees que hay disipación de energía en estos procesos?

La molécula aquí representada de adenosintrifosfato (ATP) es la típica que sirve como almacén de energía en la célula viva. Los enlaces entre el 1.° y 2.° fosfato, y entre el 2.° y 3.° son enlaces ricos en energía, y por eso se representan con el signo "~" en lugar del trazo recto habitual. Si se rompe uno de ellos, se liberan 7,3 kcal/mol, y por eso debemos decir que cuando se formó, se almacenaron esas mismas calorías. Ahora bien, como en los procesos energéticos reales siempre se disipa (se desaprovecha) una cierta cantidad de energía para conseguir formar uno de esos enlaces entre fosfatos, no bastan 7,3 kcal sino que se nece­sitan bastantes más. Esto hace que el rendimiento de los procesos energéticos, tanto en la célula viva como en las máquinas fabricadas por el hombre, no pueda ser del 100%.