Estructura

P R I M A R I A

La estructura primaria de una proteína es una estructura lineal constituida de una secuencia de aminoácidos, unidos mediante enlaces péptidos. Es decir, una serie de enlaces polipépidos forman una cadena o esqueleto polipétido, conocida como proteína. Dicha cadena es polar, porque inicia con un grupo amino -NH₃⁺ (de un aminoácido) y termina en un grupo carboxilo, -COO^- (de otro aminoácido). El primero, NH₃⁺,es donador de protones y el segundo, -COO^- aceptador de protones, es decir son formadores de puentes de H⁺.

Esta es la estructura secundaria de la cadena A de la insulina

Note los puentes de hidrógeno en líneas azules punteadas. Además, observe como el S de una cisteína, cys, se enlaza con el S de otra cisteína, cys.

Esta estructura se puede observar mucho mejor aquí.

Está estructura en las proteínas se caracteriza por el ordenamiento espacial

de los residuos de aminoácidos. Esta estructura presenta las siguientes variantes estructurales:

1. Hélice α ,
2. Hebras β
3. Bucles

Hélice α

La hélice α de una proteína es aquella estructura lineal donde ciertos aminoácidos se pliegan mediante puentes de hidrógeno que adquieren la siguiente forma:

Esta figura se tomó del libro de bioquímica que empleamos también en nuestro curso

Las esferas verdes corresponde a las cadenas laterales de los aminoácidos y las esferas grises a los átomos de carbono α de dichos aminoácidos.

Cada vuelta en la cinta corresponde con la formación de los enlaces por puente de hidrógeno entre el grupo -NH₃⁺ y el grupo -COO^-. Estos enlaces no ocurre con los aminoácidos presentes al final de la hélice.

Existen dos tipos de hélices: dextrógira y levógira. La primera presenta una estructura de cinta con el sentido de las manecillas del reloj, mientras que la segunda tiene su forma de cinta en sentido inverso. Sin embargo, la hélice dextrógira es más común en las estructuras secundarias de las proteínas.

La representación de esta estructura en esferas y varillas se muestra en la siguiente figura.

Se notan los puentes de hidrógeno responsables de la forma de hélice.

Hebra β

Esta es otra de las formas estructurales de la estructura secundaria de una proteína. Las hebras β se caracterizan por tener una de las siguientes conformaciones:

1. Arriba-Abajo. Las cadenas laterales, R, de que conforman la secuencia de aminoácidos en una proteína se alterna de manera homogénea por encima y por abajo del esqueleto o cadena principal.

2. Antiparalela. Dos hebras van en sentidos opuestos. Este tipo de estructura (u ordenamiento atómico) permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo -COO^- y -NH₃⁺.

3. Paralela. Dos hebras que van en el mismo sentido. Este tipo de ordenamiento también favorece la formación de enlaces por puentes de hidrógeno.

4. Mixta. Conjunto de hebras β. Como ejemplo en la siguiente figura se representan la combinación de hebras antiparalelas con una hebra arriba-abajo.

Un conjunto de varias hebras β podría ser la siguiente representación de esferas y varillas.

http://www.biotopics.co.uk/JmolApplet/proteinjstructure.htmlpodrán visualizar mucho mejor algunas formas de la estructuras hélice α y hebras β

De la misma manera que las estructuras hélice α que, generalmente se representan con cintas, en el caso de las hebras β, estás se representan con flechas amplias, como se muestra en la siguiente figura .

Esta figura se tomó del libro de bioquímica que empleamos también en nuestro curso

Bucles

Por último, tanto las estructuras de hélice α como las de hebras β, se pueden interconectar entre sí mediante otra estructura secundaria denominada de bucles. También son secuencias de aminoácidos pero no tienen una forma definida. En la siguiente figura se puede observar cómo se representa este tipo de estructura.

Esta figura se tomó del libro de bioquímica que empleamos también en nuestro curso

T E R C I A R I A

Este tipo de estructura es la representación global de una cadena polipétida de proteínas, se caracteriza porque:

a) Al interior existen residuos de aminoácidos no polares principalmente, y algunos muy poco polares. Es decir, en el interior hay principalmente aminoácidos hidrofóbicos.

b) Al exterior se encuentran residuos muy polares. Es decir, principalmente aminoácidos hidrofílicos.

En general, su representación es una estructura muy compacta y asimétrica que se observa en proteínas solubles en agua.

Esta es la representación de una estructura terciaria de la insulina. En amarillo se muestra la cadena de insulina que presenta carácter hidrofóbico mientras que la no unicoloreada tendría un carácter más hidrofílico. Esta estructura se puede observar mucho mejor aquí.

C U A T E R N A R I A

Finalmente se tiene la estructura cuaternaria de las proteínas. Se caracteriza porque las cadenas polipéptidas se ensamblan en estructuras de múltiples subunidades. En el caso de la insulina, su estructura cuaternaria cuenta con 6 subunidades de cadenas polipéptidas, es decir un hexámero.

Esta es la representación de una estructura cuaternaria de la insulina. En color amarillo se representan las tres subunidades idénticas de la insulina. Las otras tres que no están unicoloreadas, son muy parecidas, sin embargo, no tienen las mismas secuencia de aminoácidos. Para una mejor visualización, se han eliminado los átomos de hidrógeno. Esta estructura también se puede observar mucho mejor aquí o aquí