G. Enizmas

En la siguiente liga pueden acceder al canal de YouTube con una serie de videos referentes a la clase de Enzimas

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Cada célula viva lleva a cabo miles de reacciones químicas, y la mayoría de ellas están catalizadas por enzimas. Cabe señalar que no todos los catalizadores biológicos son enzimas, por ejemplo, ribozimas (catalizadores de ARN) y algunos metales, salvo excepciones.

El término enzima fue acuñado en 1876 por el químico fisiológico alemán Kühne y proviene del griego, énzymos, “que tiene levadura". En el siglo XIX, la reacciones enzimáticas se estudiaron, con frecuencia, en extractos de levadura, por lo que a las enzimas se denominaron fermentos, un término que en ese momento era esencialmente sinónimo de levadura. Con el tiempo, prevaleció el término enzima, aunque actualmente se sabe que no son levadura. Veamos algunas características más importantes de las enzimas.

Propiedades de las enzimas

1. Las enzimas son proteínas que tienen como finalidad incrementar la velocidad de una reacción bioquímica.

2. Son catalizadores biológicos que aceleran la velocidad de reacciones bioquímicas sin intervenir en el composición de su estructura ni forma parte de los productos.

3. La reacción catalítica ocurre en un dominio dentro de la enzima conocida como el sitio activo, que puede ser un metal, un grupo funcional no proteico, o “pliegues” localizados en pequeñas secuencias de residuos de aminoácidos específicos de la enzima.

4. Muchas de las enzimas son específicas, es decir, llevan a cabo un solo tipo de reacción, es decir, en muchos casos se necesita una enzima determinada para llevar a cabo una reacción específica.

5. Las enzimas actúan sobre los sustratos (S) que son los reactivos o reactantes de una reacción bioquímica. Es decir, son los reactivos que se transforman en productos (P).

6. Las enzimas exhiben altos “números de rotación, TN, turnover number”. Se define como:

En general, el TN, está relacionado con k_cat, o constante de velocidad de reacción enzimática (catalizada). Y puede alcanzar valores entre 10² y 10³ s^-1, que es un rango muy alto de velocidad de reacción enzimática. En la Tabla 4.1 de un artículo de D.E. Koshland, Jr., se comparan algunas velocidades de reacción con y sin enzimas.

Tomado de: Koshland DE Jr (1956) Molecular geometry in enzyme action. J Cell Comp Physiol 47(S1): 217–234

7. La mayoría de las enzimas funcionan en condiciones fisiológicas leves, por ejemplo, 37°C y pH ≈ 7. Sin embargo, existen enzimas, como las presentes en los procesos bioquímicos de los termófilos (una clase de bacteria), que actúan a temperaturas de 100 ° C, y enzimas, como la pepsina, son activas en el ambiente ácido del estómago.

8. Las velocidad de reacción y la selectividad de productos de algunas enzimas son sensibles a la activación o inhibición por moléculas pequeñas. Muchas enzimas de esta clase sirven para regular la actividad o el flujo a través de las vías metabólicas y, como tales, son considerablemente importantes fisiológicamente.

9. Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos dentro de un organismo, pero que catalizan reacciones químicas idénticas. Las propiedades cinéticas y reguladoras de las isoenzimas pueden diferir.

10. Los zimógenos o las proenzimas son proteínas inactivas que sufren alteraciones químicas que conducen a su activación. Un ejemplo es el quimotripsinógeno que está inactivo hasta que la enzima tripsina actúe sobre él.

11. Algunas enzimas requieren un cofactor no proteico para la actividad, pueden ser metales como el Mg o el Mn. Una enzima inactiva se denomina apoenzima (enzima sin cofactor) y la enzima activa, holoenzima (enzima con cofactor). Es decir apoenzima + cofactor = haloenzima

12. Algunas enzimas, además de ser catalizadores bioquímicos, pueden desempeñar otras funciones, por ejemplo, la hexoquinasa del cerebro y del músculo esquelético y la creatina fosfoquinasa cuando están asociadas con las mitocondrias, protegen la célula contra la apoptosis (muerte celular programada).

Clasificación de las enzimas

Las enzimas se pueden clasificar en función de las reacciones que llevan a cabo, así se tiene la siguiente clasificación:

1. Hidrolasas: enzimas que hidrolizan sustratos.

2. Isomerasas: enzimas involucradas en las reacciones de isomerización.

3. Ligasas: enzimas que intervienen en reacciones de condensación usando nucleósidos di- y

trifosfatos como fuente de energía. Estas enzimas a menudo se llaman sintetasas. Otra clase de ligasas que usan derivados de nucleótidos (UDP-alfa-D-glucosa) se conocen como sintasas.

4. Liasas: enzimas que promueven la adición a dobles enlaces.

5. Oxidorreductasas: enzimas involucradas en reacciones redox.

6. Transferasas: enzimas que catalizan las reacciones de transferencia de grupo.

Recientemente, el término energasa se ha usado para describir enzimas que usan energía de la hidrólisis de nucleósidos di y trifosfato para hacer un trabajo útil.

En el siguiente archivo adjunto encontrará la presentación de la clase de enzimas. La clave de acceso es la misma de siempre.