01. Почему не выжить без ферментов?

Задание

Ферменты

Каждый из нас хотя бы раз слышал о таких веществах как витамины и минералы. Об их пользе и влиянии на организм и здоровье людей сказано и написано очень много. Но не все знают, что помимо этих веществ, организм человека содержит такие необходимые вещества как ферменты. Ферменты. Что это такое? Какую функцию в организме они выполняют? Какова их особенность и как они работают? Давайте разбираться…

Ферменты (от греч. «закваска»), или энзимы (от греч. «в дрожжах») – это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов.

В базах данных собрано 3709 ферментов (по числу известных катализируемых реакций), они разделены на шесть классов. Открытия новых практически прекратились. Часто в реакциях субстратов из разных классов участвуют одни и те же группы. Например, из более чем трех тысяч известных ферментов почти 1100 – гидролазы. У них всего 5 типов активных центров. Их химическая природа различна. Какие-то зависят от ионов магния, какие-то нет. Каждая из этих гидролаз представлена тысячами последовательностей. А в главном все они похожи.

Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой. Ферменты могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. Ясно, что, будучи по своей природе белками, ферменты должны иметь большие значения молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 10⁵ до 10⁷

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. При оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10¹⁴ —10¹⁵ раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в

некоторых случаях может превышать 10. Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды.

Известно очень много ферментов, и каждый из них ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций. Эту особенность ферментов называют специфичностью или селективностью (избирательностью) действия. Направленность их действия позволяет организму быстро и точно выполнять сложную химическую работу по перестройке молекул пищевых веществ в нужные ему соединения. Уже во рту во время пережевывания пищи под влиянием фермента амилазы сложные сахара, в частности крахмал, начинают разлагаться на менее сложные. Эта работа в дальнейшем будет продолжена в кишечнике ферментами карбогидразами. Известны ферменты, оказывающие иное действие на молекулы. Некоторые из них ускоряют окислительно-восстановительные реакции.Существуют ферменты, соединяющие молекулы друг с другом; ферменты, переносящие большие и сложные группы атомов от одной молекулы к другой, и т.д. Располагая богатым набором ферментов - катализаторов, клетка разлагает молекулы пищевых белков, жиров и углеводов на небольшие фрагменты и из них заново строит белковые и иные молекулы, которые будут точно соответствовать потребностям данного организма. Вот почему великий русский физиолог И. П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.

Подробно рассмотрим роль ферментов в организме.

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины,мальтозы, мальтриозы).

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами.

Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых " главных клетках " в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН =1.5-2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСI (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых " париентальных клетках ". Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20% исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Функцией соляной кислоты является также денатурация пищевых белков и обезвреживание патогенной микрофлоры, поступающей с пищей. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды " обкладочные клетки " слизистой вырабатывают муцин - гликопротеид- и ионы бикарбоната.

Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Для работы большинства ферментов необходимы так называемые кофакторы или коферменты, которые входят в состав активного центра фермента и обеспечивают его работу. К числу коферментов относятся почти все витамины, а также некоторые другие органические молекулы, например, известный "коэнзим Q10", который является важнейшим коферментом.

Коферменты разрушаются при разрушении ферментов.

Поэтому для успешной работы ферментов необходимо постоянное и непрерывное поступление в организм витаминов и минералов в составе пищи.

Только в этом случае ферменты и ферментные системы организма будут работать нормально.

Протеазы:

Трипсин является протеазой, аналогичной пепсину желудка.

Химотрипсин — также протеаза, расщепляющая белки пищи.

Карбоксипептидаза

Несколько различных эластаз, расщепляющих эластин и некоторые другие белки.

Нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты ДНК и РНК.

Стеапсин, расщепляющий жиры.

Амилазу, расщепляющую крахмал и гликоген, а также другие углеводы.

Липаза поджелудочной железы является важнейшим ферментом в переваривании жиров. Она действует на жиры (триглицериды), предварительно эмульгированные желчью, секретируемой в просвет кишечника печенью.

Ферменты тонкой кишки

Несколько пептидаз, в том числе:

энтеропептидаза — превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин;

аланинаминопептидаза — расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.

Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов:

сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;

мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;

изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;

лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы. Этот фермент и страдает в первую очередь при различных воспалительных или деструктивных поражениях тонкой кишки, вызывая лактазную недостаточность, которая приводит к непереносимости молока.

Липаза кишечника расщепляет триглицериды на глицерин и жирные кислоты.

Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.

Следует подчеркнуть, что ферменты - это продукты одноразового действия и работают они очень короткий промежуток времени - от нескольких минут до нескольких часов, иногда они могут сохранять активность в течение нескольких суток, после чего инактивируются или разрушаются и теряют свою активность. Поэтому в организме происходит непрерывное обновление и наработка новых порций ферментов. Поэтому работа ферментов зависит не только от них самих, но и от того, как быстро и в каком количестве они будут выработаны - то есть будет зависеть от состояния белоксинтезирующих систем клетки.

А, поскольку все ферменты являются белками, то для их биосинтеза требуется постоянный приток определенных аминокислот. Дефицит белка в питании и нехватка незаменимых аминокислот всегда будет отражаться на работе ферментов. Поэтому в составе нашего правильного питания, должно быть достаточное количество сбалансированного по аминокислотному составу белка.

Активностью любого фермента можно управлять, что и происходит в живых системах. Существует несколько ступеней управления ферментами.

Первая ступень управления работает на уровне генома, который выдает информацию, необходимую для биосинтеза ферментов, и регулирует выдачу этой информации.

Вторая ступень управления работает на уровне биосинтеза ферментов в клетке, регулируя выработку ферментов, перенос ферментов туда, где они будут работать, или, регулируя численность клеток, которые производят тот или иной фермент.

И, наконец, третья ступень управления работает на уровне регуляции активности ферментов в процессе его работы, ускоряя (активируя), замедляя (ингибируя) или разрушая (инактивируя) ферменты.

Но управлять ферментами можно и извне, например, с помощью правильного питания, регулируя поступление в организм: белка или необходимых для его биосинтеза аминокислот, витаминов-коферментов, микроэлементов, пищевых субстратов.

Или, напротив, тормозить работу ферментов с помощью пищевых ингибиторов ферментов. Можно также доставлять в организм, например, вместе с пищей готовые ферменты, которые будут работать в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) или во внутренней среде организма, как системные ферменты. Можно вводить в организм бактерии-сапрофиты (пробиотики), которые будут вырабатывать дополнительное количество необходимых ферментов, а можно вводить в организм пищевые вещества (пребиотики), которые являются источниками питания для кишечных микроорганизмов и будут увеличивать численность этих бактерий-симбионтов (полезных бактерий) и их ферментов.