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Historia de los grupos sanguineos
Historia de los grupos sanguineos
Los grupos sanguíneos se descubrieron a principios del siglo XX cuando Landsteiner observó que el plasma de algunos individuos aglutinaba los glóbulos rojos de otros. Durante los siguientes 45 años, solo se pudieron estudiar aquellos anticuerpos que aglutinaban directamente a los glóbulos rojos. Con el desarrollo de la prueba de antiglobulina por Coombs, Mourant y Race en 1945, se pudieron detectar anticuerpos no aglutinantes y floreció la ciencia de la serología del grupo sanguíneo. Ahora hay 339 antígenos de grupos sanguíneos autenticados, 297 de los cuales caen en uno de los 33 sistemas de grupos sanguíneos, grupos genéticamente discretos de antígenos controlados por un solo gen o grupo de dos o tres genes homólogos estrechamente vinculados.
Definición de grupo sanguíneo
Definición de grupo sanguíneo
Tomado literalmente, cualquier variación o polimorfismo detectado en la sangre podría considerarse un grupo sanguíneo. Sin embargo, el término grupo sanguíneo suele estar restringido a los antígenos de la superficie de las células sanguíneas y, en general, a los antígenos de la superficie de los glóbulos rojos. Las variaciones heredadas de las proteínas, glicoproteínas y glicolípidos de la membrana de los glóbulos rojos humanos son detectadas por aloanticuerpos, que ocurren de forma natural, debido a la inmunización por antígenos ubicuos presentes en el medio ambiente, o como resultado de la aloinmunización por glóbulos rojos humanos, generalmente introducidos por transfusión de sangre o embarazo. Dichas variantes no pueden denominarse grupos sanguíneos a menos que estén definidas por un anticuerpo.
La mayoría de los antígenos de los grupos sanguíneos son sintetizados por los glóbulos rojos, pero los antígenos de los sistemas de Lewis y Chido/Rodgers se adsorben en la membrana de los glóbulos rojos desde el plasma. Algunos antígenos de grupos sanguíneos se detectan solo en los glóbulos rojos; otros se encuentran en todo el cuerpo y a menudo se denominan antígenos de histogrupos sanguíneos.
El análisis bioquímico de los antígenos de los grupos sanguíneos ha demostrado que se dividen en dos tipos principales:
Determinantes de proteínas, que representan el principal producto de sistemas de grupos sanguíneos.
Determinantes de carbohidratos en glicoproteínas y glicolípidos, en los que los productos de los genes que controlan la expresión del antígeno son enzimas glicosiltransferasa.
Algunos antígenos se definen por la secuencia de aminoácidos de una glicoproteína, pero dependen de la presencia de carbohidratos para su reconocimiento serológico
Antígenos de baja frecuencia, la serie 700
Los antígenos de glóbulos rojos que no encajan en ningún sistema o colección y tienen una incidencia de menos del 1% en la mayoría de las poblaciones analizadas reciben un número 700. La serie 700 consta actualmente de 18 antígenos. Treinta y seis números 700 ahora están obsoletos porque los antígenos correspondientes han encontrado su lugar en los sistemas o ya no se pueden definir debido a la falta de reactivos.
Antígenos de alta frecuencia, la serie 901
Originalmente, los antígenos con una frecuencia superior al 99% se colocaban en un archivo de almacenamiento llamado serie 900, equivalente a la serie 700 para antígenos de baja frecuencia. Con el establecimiento de las colecciones, muchos de estos números 900 se volvieron obsoletos y se abandonó toda la serie y los antígenos de alta frecuencia restantes se reubicaron en una nueva serie, la serie 901, que ahora contiene seis antígenos.
Estructuras y funciones de los antígenos de grupos sanguíneos
Transportadores de membrana
Transportadores de membrana
Los transportadores de membrana facilitan la transferencia de moléculas biológicamente importantes dentro y fuera de la célula
Banda 3, el antígeno del grupo sanguíneo Diego es un intercambiador de aniones
La glicoproteína Kidd es un transportador de urea
La glicoproteína Colton es un canal de agua
La glicoproteína Gill es un canal de agua y glicerol
Las glicoproteínas Lan y Junior son transportadores de porfirina y ácido úrico alimentados por ATP
La banda 3 está en el núcleo de un macrocomplejo de membrana, que contiene las proteínas Rh y la glicoproteína asociada a Rh, que probablemente funcionan como un canal de CO2
Receptores y moléculas de adhesión
La glicoproteína de Duffy funciona como receptor de quimiocinas
Las glicoproteínas que portan los antígenos de los sistemas Lutheran LW, Scianna y Ok son miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF). Las funciones de estas estructuras en los glóbulos rojos no se conocen, pero hay evidencia que sugiere que las actividades funcionales primarias de las glicoproteínas Lutheran y LW ocurren durante la eritropoyesis, y LW probablemente juega un papel en la estabilización de las islas eritropoyéticas.
El antígeno indio (CD44), miembro de la superfamilia del módulo de enlace, funciona como molécula de adhesión en muchos tejidos, pero se desconoce su función eritroide.
Las glicoproteínas de los sistemas Xg y JMH también tienen estructuras que sugieren que podrían funcionar como receptores y moléculas de adhesión.
El antígeno Raph, una tetraspanina, puede asociarse con la integrina en los progenitores de glóbulos rojos para generar complejos que se unen a la matriz extracelular.
Glucoproteínas reguladoras del complemento
Los glóbulos rojos tienen al menos tres glicoproteínas que funcionan para proteger a la célula de la destrucción por el complemento autólogo.
La glucoproteína Cromer, factor acelerador de la descomposición
La glucoproteína Knops, receptor del complemento-1 (CR1) pertenecen a la superfamilia de proteínas de control del complemento
La función principal de los glóbulos rojos CR1 es unir y procesar complejos inmunes recubiertos con C3b/C4b y transportarlos al hígado y al bazo para eliminarlos de la circulación.
CD59 no es polimórfico y no tiene actividad de grupo sanguíneo.
Enzimas
Las glicoproteínas de dos grupos sanguíneos tienen actividad enzimática.
La glicoproteína Yt es acetilcolinesterasa, una enzima vital en la neurotransmisión
La glicoproteína Kell es una endopeptidasa que puede escindir un péptido biológicamente inactivo para producir el vasoconstrictor activo, la endotelina. Se desconoce la función de los glóbulos rojos para estas dos enzimas.
La glicoproteína de Dombrock pertenece a una familia de ADP - ribosiltransferasas, pero no hay evidencia de que sea una enzima activa.
Componentes estructurales
El citoesqueleto, una red de glicoproteínas debajo de la membrana plasmática, mantiene la forma y la integridad de los glóbulos rojos. Al menos dos glicoproteínas de grupos sanguíneos anclan la membrana a su esqueleto:
Banda 3, el antígeno Diego, y la glicoforina C y su isoforma glicoforina D, los antígenos del grupo sanguíneo de Gerbich. Las mutaciones en los genes que codifican estas proteínas pueden dar lugar a glóbulos rojos con formas anormales.
Las glicoproteínas de los sistemas Lutheran, Kx y RHAG interactúan con el citoesqueleto y su ausencia se asocia con algún grado de morfología anormal de glóbulos rojos.
Componentes del glucocáliz
La glicoforina A, el antígeno MN, la banda 3 son las dos glicoproteínas más abundantes de la superficie de los glóbulos rojos.
Los N-glucanos de la banda 3, junto con los del transportador de glucosa, proporcionan la mayoría de los antígenos ABH de los glóbulos rojos, que también se expresan en otras glicoproteínas y glicolípidos.
Los carbohidratos en la superficie de los glóbulos rojos constituyen el glucocáliz o cubierta celular, una matriz extracelular de carbohidratos que protege a la célula del daño mecánico y del ataque microbiano.
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