Scheda

Data di nascita: 20 Marzo 1879

Città natale: Port Lambton, Ontario

Istruzione: Medicina, Toronto University; Specializzazione, University of Chicago

Riconoscimenti: Dottorato di ricerca presso l'università di Chicago (1916), associazione all'equazione Michaelis-Menten, Hall of Fame della medicina canadese

Data di morte: 17 Luglio 1960

Biografia

Grazie alle sue importanti contribuzioni in ambito istochimico e cinematico-enzimatico, Maud Leonor Menten (1879-1960) è ancora oggi considerata una delle scienziate, chimiche e fisiche canadesi (e non solo) più rilevanti di tutti i tempi. Inizialmente decise di occuparsi della fisiologia, dopodiché iniziò a dedicarsi alla ricerca.

Nel 1912 si trasferì a Berlino, dove lavorò con il fisico Leonor Michaelis con il quale formulò un’importante legge sulle reazioni enzimatiche, nota come “equazione di Michaelis-Menten”, rappresentata da una curva iperbolica, una formula fondamentale per comprendere l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da un enzima, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima stesso.

Questa formula è solitamente argomento di studio all’università, ma siccome cita solo il suo cognome, non è raro che Maud Menten venga scambiata per un uomo, il che ci fa capire quanto la scienza sia ahimè ancora una cosa prettamente per uomini.

L'equazione Michaelis-Menten

L'equazione Michaelis-Menten, proposta dalla coppia di scienziati da cui prende il nome nel 1913, descrive come varia la velocità in una reazione catalizzata da enzimi quando la concentrazione del substrato e dell'enzima cambiano a loro volta.

Il modello cinetico spiega come all'aumentare anche di poco della concentrazione del substrato disponibile all'enzima (di concentrazione supposta costante), la velocità della reazione aumenti fino al raggiungimento di un massimo, chiamato Vmax. In questo punto la reazione ha raggiunto la velocità massima possibile semplicemente perché è presente tanto substrato da saturare tutto l'enzima presente in soluzione, perciò un'ulteriore aggiunta di substrato non servirebbe in quanto non verrebbe più attaccato da enzimi. Ciò avviene perché non sono più presenti enzimi liberi, ma solo forme enzimatiche legate al substrato. L'enzima libero, indicato dalla lettera maiuscola E, reagisce dapprima con il substrato S dando il complesso enzima-substrato ES, il quale si scomporrà originando il prodotto della reazione enzimatica, P, e riformando l'enzima libero.