Enzimas

Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos. Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas ya que aumentan considerablemente la velocidad de las reacciones que catalizan y disminuyen al mismo tiempo la energía de activación que estas reacciones requieren.

Así, por ejemplo:

I) La descomposición del agua oxige­nada (peróxido de hidrógeno) en agua y oxígeno, según la reac­ción:

2H₂O₂ 2H₂O + O₂

es una reacción que puede transcurrir espon­tá­neamen­te pero es extraordinaria­mente lenta. En condi­cio­nes normales se des­com­ponen espontáneamente 100 000 moléculas cada 300 años por cada mol de H₂O₂ (6,023­*10²³ molé­culas). Sin embargo, en presen­cia de una enzima que hay en nuestras células, la catalasa, el proceso se desarro­lla con extraordinaria rapidez (el burbu­jeo que se produce al echar agua oxigenada en una herida es debido a esto).

II) La reacción de desfosforilación de la gluco­sa:

Glucosa-6-P + H₂O Glucosa + Pi

es exergónica, pero se necesitan 292,6 ­kJ/mol para romper el enlace fosfoéster. Esto significa que para poder obtener 305,14 kJ/mol de glucosa, deberemos suministrar primero 292,6 kJ/mol (rendimiento neto 12,54 kJ/mol de glucosa). Esta energía (292,6 kJ) recibe el nombre de energía de activación (E_A). En presencia de su enzima, este proceso necesita una energía de activación muchísimo menor.

Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se transforman recuperándose intactas al final del proceso. La rapidez de actuación de las enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten en pequeñísimas cantidades.

Es de destacar que las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo:la sacarasa, que hidroliza la sacaro­sa. Otras enzimas, sin embargo, tienen especi­ficidad de acción al realizar una acción determi­nada pero sobre múltiples substratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.

La especificidad de las enzimas ha llevado a compa­rar a éstas con llaves y a los substratos con cerradu­ras (modelo de la llave y la cerra­dura).

En el pasado las enzimas se conocían con el nombre de fermentos, porque los primeros enzimas estudiados fueron los fermentos de las levadu­ras y de las bacterias. En la actualidad el término fermento se aplica únicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermenta­ciones.

Las enzimas son, en general, prótidos. Algu­nas son proteínas en sentido estricto. Otras poseen una parte protéica y una parte no protéica, ambas están más o menos ligadas químicamente.

La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presen­tes en el centro activo y el substrato o los substratos las responsables de la transformación; ya que estas interacciones producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros desencadenando la transformación química.

La parte protéica es también y por las mismas razones la que determina la especificidad de la enzima. Así, la sacarasa actúa sobre la sacarosa por ser esta la única molécula que se adapta al centro activo

Muchas enzimas precisan para su actuación la presencia de otras sustancias no protéicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu⁺⁺ o el Zn⁺⁺. En otros, son sustancias orgánicas mucho más comple­jas, en cuyo caso se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzi­mas. Las coenzimas son impres­cindibles para que la enzima actúe. Suelen, además, ser las res­pon­sables de la actividad química de la enzima. Así, muchas reacciones de oxidación precisan del NAD⁺, que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa el ATP.

Por último, indicar que las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).

1. Sustancias que actúan como vectores en las reacciones en las que hay transferencias de energía.

Estas sustancias actúan captando energía en aquellos procesos químicos en los que se produce y cediéndola en los que se necesita. En general, se trata de nucleótido o derivados de nucleótidos Así, por ejemplo:

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determina­dos factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son:

• La temperatura. Como toda reac­ción química, las reacciones catali­zadas enzimática­mente siguen la regla de Van t'Hoff. Según la cual, por cada 10ºC de aumento de tempe­ratura, la velocidad de la reacción se dupli­ca. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeo­termos como el hombre, esta tem­peratura óptima coincide con la temperatu­ra normal del organismo. Los enzimas, como proteí­nas que son, se desna­turalizan a eleva­das temperaturas
• El pH, que al influir sobre las cargas eléc­­tri­cas de la enzima, podrá alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, también influirá sobre la acti­vidad enzimá­tica
• Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidien­do que ésta actúe sobre el subs­trato. Si el inhibidor se une en el centro activo de la enzima diremos que se trata de una inhibición competitiva. Si el inhibidor se une en un punto diferente: el centro regulador, pero con su actuación modifica el centro activo e impide también la unión de la enzima y el substrato, diremos que se trata de una inhibi­ción no competitiva. Es fre­cuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el pro­ducto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorre­gula­ción o feed-back.
• Los activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola