到達目標

• タンパク質の立体構造を決める基本的な分子間相互作用を説明できる。

• タンパク質の二次構造（alpha helix & beta sheet）を説明できる。

• タンパク質側鎖の修飾の種類と役割を説明できる。

• タンパク質を分離精製する手法（カラムクロマトグラフィー・ゲル電気泳動）を説明できる。

アミノ酸の性質おさらい：charge (+) , charge (-), uncharge-polar, nonpolar

Y、Cあたりは教科書によって違うかも

タンパク質を折りたたむ力：4つの弱い力

ファンデルワールス力、水素結合、イオン結合、疎水的相互作用

タンパク質の二次構造：主鎖が作る2つの基本構造

alpha-helix: 同じ主鎖の4つ隣のC=OとN-Hが作る水素結合

• 側鎖はhelixの周囲に配置される

• 膜貫通ドメイン、HLHなどの転写因子の配列認識部分、などなど

beta-sheet: 平行（逆平行）に走る主鎖のC=OとN-Hが作る水素結合

• 側鎖はシートの上下に配置される

• タンパク質の凝集体、たくさん並ぶと非常に強固な結合

S-S結合（disulfide bond）

還元状態ではずれ、酸化状態で共有結合：かっちりとした構造

タンパク質の修飾の例

• リン酸化（S, T, Y）： (-) chargeが生まれる、形が変わる

• アセチル化（K）：(+) chargeが消える、形が変わる

• メチル化（K, R）：形が変わる

• ユビキチン化（K）：形が変わる

• その他：Hのリン酸化、Pの水酸化、etc...

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