Ammonifikation

Wie uns die Endung –ase schon verrät, handelt es sich bei der Urease um ein Enzym. Die Urease hat eine hohe katalytische Wirksamkeit und bewirkt, dass die Reaktion um einen Faktor 10¹⁴ schneller abläuft, als ohne Enzym. Wie jedes Enzym hat auch die Urease ein Temperatur- und pH-Optimum. Das Temperaturoptimum liegt bei ca. 60°C und das pH-Optimum bei einem pH-Wert von 7. Unter dem pH=1,97 bzw. über dem pH=11.8 und ab ca. einer Temperatur von 70°C denaturiert das Enzym vollständig.

Die Urease trifft man besonders in Samen von Pflanzen, in wirbellosen Tieren und in harnstoffzersetzenden Bakterien und Pilzen an. Insbesondere die Urease in Bodenbakterien übernimmt eine bedeutende Funktion im Stickstoffkreislauf, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung nicht möglich. Allerdings sind die Urease-positiven Bakterien in den Exkrementen die Ursache für die unerwünschte Ammoniak-Emission, die in der landwirtschaftlichen Tierhaltung ein Problem darstellt.

Urease katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Kohlenstoffdioxid und Ammoniak unter Verbrauch von Wasser. Der Harnstoff wird vom Enzym hydrolysiert. Darunter versteht man die Aufspaltung einer (bio-)chemischen Verbindung durch Anlagerung eines Wassermoleküls. Es bildet sich Ammoniak und Carbamidsäure, die spontan in Kohlendioxid und Ammoniak zerfällt.