Sesión 24

Discusión del artículo “Conocimiento de la interacción directa de Na+ con NhaA e implicaciones mecánicas”

Sesión 24

Estephanie Elizabeth Luna Pérez* iD

Posgrado en Ciencias (Microbiología), Centro de Investigaciones en Ciencias Microbiológicas, Instituto de Ciencias, Benemérita Universidad Autónoma de Puebla, Puebla, México. *fannyluunnaa@gmail.com

DOI: http://doi.org/10.5281/zenodo.7315739

URI: https://hdl.handle.net/20.500.12371/16884

Editado por: Jesús Muñoz-Rojas (Instituto de Ciencias, BUAP)

Revisado por: Verónica Quintero-Hernández (Profesora Investigadora de Cátedras CONACYT-Instituto de Ciencias, BUAP)

Fecha de publicación: 12 de noviembre de 2022

https://zenodo.org/record/7315739#.Y3B_ZXZByUl

RESUMEN

Los antiportadores Na+/H+ comprenden una familia de proteínas de membrana conservadas evolutivamente. Estos transportadores están presentes en las membranas de casi todas las células eucarióticas y procarióticas, donde mantienen la homeostasis del pH, la concentración de Na+ y el volumen celular.

NhaA, el antiportador Na+/H+ de Escherichia coli es el principal antiportador responsable de la homeostasis de las concentraciones de Na+ y H+ en la célula bacteriana. NhaA es un homodímero, y su estructura momomérica ha proporcionado información estructural clave sobre la función y la regulación de esta clase de antiportadores. El NhaA se compone de doce hélices transmembrana, esta proteína está empaquetada en dos dominios: el dominio de interfaz, que conecta los dos monómeros de NhaA en un dímero, y el dominio central, que está involucrado en la translocación de iones. NhaA intercambia un Na+ (o Li+) por 2 H+. Tiene una tasa de renovación muy rápida y es increíblemente sensible a pH. Muchas observaciones indirectas han predicho que el sitio de unión de Na+/Li+ incluye Asp163 y Asp164.

En el estudio realizado [1] utilizaron la metodología de proximidad de centelleo (SPA) para la determinación directa de Na+ uniéndose a NhaA, revelando que: (1) NhaA está bien adaptado como el principal antiportador para la homeostasis de Na+ en Escherichia coli y posiblemente en otras bacterias ya que la concentración citoplasmática de Na+ es similar a la afinidad de unión de Na+ de NhaA, (2) las condiciones experimentales son clave para la unión catiónica mediada por NhaA, (3) además de Na+ y Li+ , el haluro de Tl+ interactúa con NhaA y (4) el pH ácido inhibe la unión máxima de Na+ a NhaA.

Estos datos tienen amplias ramificaciones para estudios centrados en la resistencia al Na+ en plantas, o el desarrollo de fármacos que se dirijan a los antiportadores de Na+/ H+ en humanos.

Palabras clave: antiportadores; NhaA; homodímero; homeostasis; resistencia a Na+.

REFERENCIA

[1]. Quick M, Dwivedi M, Padan E. Insight into the direct interaction of Na+ with NhaA and mechanistic implications. Sci Rep [Internet]. 2021;11(1):7045. Available from: https://doi.org/10.1038/s41598-021-86318-8