蛋白質の構造は，細胞の中で様々な大きさと形の分子シャペロンによって守られております。中でも｢シャペロニン｣と呼ばれる分子シャペロンの一群は特に特徴的な形、そして働きを発揮し、ごく一部の細菌を除いたあらゆる生物においてシャペロニンは存在し、蛋白質の形を守ります。それ故シャペロニンは生命が誕生して間もない頃に進化した｢分子シャペロンの原型｣の一つ、と呼べるかもしれません。

シャペロニンの空洞を形成する蛋白質（図では｢GroEL｣と呼ばれる大腸菌のシャペロニンが表示）はドメインと呼ばれる3つの｢塊｣によって形作られております。そのドメインの中で、とりわけ｢頂上ドメイン｣という部位は重要で、空洞に隔離されるべき蛋白質を認識してその空洞の中へと導く働きを持ちます。頂上ドメインはひきこむ蛋白質分子の「疎水性；水を嫌い、油を好む分子の性質を頼りに認識して結合します。

期待通り、シャペロニンから取り出した頂上ドメインは家族性パーキンソン病との関連が疑われている｢αシヌクレイン｣というヒトの蛋白質がアミロイドを形成するのを防ぐことができました。この能力は試験管の中でも，実際の細胞の中でも発揮されることを確認しており、抗体、とまでは行かないまでも，アミロイド線維が細胞の中で蓄積することを防ぐ製剤になるポテンシャルを持っております。