ペリプラズムの分子シャペロンであるHdeAは蛋白質を酸から保護する時、少し他の蛋白質とは異なる仕組みを活用します。HdeAは，通常のペリプラズムでは分子シャペロンとした働かず、環境が酸性に偏って水からの構造を失ったとき（変性したとき）始めて分子シャペロンとして働きます。そして環境が再び中世に戻るとHdeAは元の｢休眠状態｣に戻ります。通常の蛋白質とは逆の、｢構造を持たないときに機能を持つ｣というHdeAのこの仕組みは一種の｢pH｣センサーをこの蛋白質に付与し、不必要なときに分子シャペロンの機能が発揮されないような巧妙な仕組みになっています。

我々の研究グループではHdeAの構造にはもう一つの形態、パーキンソン病やアルツハイマー病に見られる｢アミロイド線維｣という規則正しい線維状の沈殿構造を作ることを見いだしました。

HdeAのアミロイド線維は一般的なアミロイドとは異なり、中性pHでは溶解するという｢pHに依存した可逆性｣が見られました。他のアミロイド線維は一度できるとその形の安定さのため再び溶解する事は難しいために細胞に沈着して病気の原因ともなるのですが、HdeAの場合は養液のpHに応じて｢休眠構造｣｢活性構造｣｢繊維構造｣の間を自由に行き来する性質を見せました。

この特徴は｢蛋白質の構造の動き｣を研究するうえで大変珍しく、貴重です。