Білки Структурна організація білків

Білки

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка . Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів — аміногрупа (—NH2) і карбоксильна група (—COOH). Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону. В амінокислотах, які не входять до складу білків (а такі теж трапляються в природі), ці групи можуть приєднуватися і до різних атомів Карбону.

Крім цих двох груп до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал. У кожної амінокислоти радикал свій. На схемах і малюнках його позначають літерою R .

У клітинах живих організмів міститься 20 різних амінокислот. Відповідно, існує 20 різних амінокислотних радикалів.

Мономерами білка є амінокислоти, з'єднані в ланцюжок

Перелік амінокислот, що входять до складу білка живих організмів. Їх є 20

Серед цих 20 амінокислот є замінні та незамінні.

Замінні амінокислоти це ті, які організм може синтезувати самостійно або отримати з продуктами харчування. До них відносяться: аргінін, аспарагін, глутамін, глутамінова кислота, гліцин, карнітин, орнітин, таурин, пролін і серин.

Друга група - незамінні амінокислоти - в організмі не виробляються і надходять туди виключно з їжею. Це валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

Молекула амінокислоти складається з: аміногрупи, карбоксильної групи та кислотного залишку, який у кожної амінокислоти свій та позначається літерою R - радикал

Молекули амінокислот у білках з'єднані пептидним зв'язком

(між якими групами виникає пептидний зв'язок?)

Структурні рівні організації білка

Білок — це лінійний полімер, який складається з великої кількості амінокислот, з’єднаних у ланцюжок і згорнутих у просторі певним чином. Кожна білкова молекула має свою унікальну, тільки їй притаманну, просторову тривимірну структуру. І тільки в такому вигляді вона може нормально виконувати свої унікальні функції. Для підтримання такої структури, або для її стабілізації, існують певні хімічні зв’язки і взаємодії. Вони забезпечують постійність її конфігурації, а отже, і функціонування. Розрізняють чотири рівні структурної організації білкової молекули

Первинна структура білка забезпечує об’єднання амінокислот в один ланцюжок. Цей ланцюжок має лінійну структуру (тобто він має вигляд нитки). Зв’язок, який з’єднує молекули амінокислот, має назву пептидний, а сам ланцюжок поліпептидним. Пептидний зв’язок виникає внаслідок хімічної реакції між аміногрупою (—NH2) однією амінокислоти й карбоксильною групою (—СООН) іншої амінокислоти . Під час утворення пептидного зв’язку виділяється одна молекула води. Цей зв’язок є ковалентним, а отже, найміцнішим у молекулі білка.

Вторинна структура білка забезпечується складанням лінійної молекули в більш компактну структуру. Молекула може набувати двох різних просторових форм — спіральної або складчастої. Вони мають відповідні назви: -спіральна та -складчаста структури. В одній молекулі білка різні її ділянки можуть мати різний варіант вторинної структури. На одних ділянках вона може мати складчасту структуру, а на інших — спіральну . Більш того, одну й ту саму молекулу білка інколи клітина може «скласти» різними способами. Слід зазначити, що деякі ділянки можуть не утворювати вторинних структур. Вони так і залишаються лінійними ділянками.

Третинна структура білка забезпечує розташування спіральних та складчастих ділянок молекули у просторі в певному порядку. Утворюється за допомогою зв’язків, що виникають між амінокислотними залишками, які розташовані на великій відстані.

Це досягається шляхом стабілізації молекули білка у просторі кількома способами: за допомогою водневого, йонного, дисульфідного зв’язків та гідрофобної взаємодії . Але роль водневих зв’язків у цій структурі не така значна.

Більше значення має утворення дисульфідних зв’язків, або дисульфідних містків. Вони утворюються між двома радикалами амінокислоти цистеїну внаслідок взаємодії атомів Сульфуру в цих радикалах. Дисульфідні зв’язки досить міцні й розриваються нелегко.

Дисульфідні зв'язки

Глобула третинної структури

Четвертинна структура білків виникає в разі, коли кілька білкових молекул сполучаються між собою . Таким чином вони утворюють єдиний білковий комплекс, який виконує певні функції.

Денатурація та ренатурація білків

Просторова структура білків може порушуватися під впливом зміни температури, хімічного середовища, фізичних факторів. Вони призводять до послідовного руйнування четвертинної, третинної та вторинної структур білка. Цей процес називається денатурацією. У випадку руйнування і первинної структури говорять про деструкцію білка. Інколи після денатурації білок може самостійно відновити свою структуру. Таке відновлення структури білка називають ренатурацією.

Отже

Білки — це біополімери, які складаються з амінокислот. Виділяють чотири рівні структурної організації білка. Перший рівень є ланцюжком амінокислот, які з’єднані пептидними зв’язками в певній послідовності. На другому рівні молекула має вигляд спіральної або складчастої структури, яка стабілізована у просторі за допомогою водневих зв’язків. На третьому рівні ці структури певним чином розміщуються у просторі та стабілізуються за допомогою кількох різних способів. На четвертому рівні кілька білкових молекул об’єднуються в єдину структуру.

Перевірте свої знання

1. Які особливості притаманні амінокислотам? 2. Скільки рівнів організації мають білки? 3. Яким чином забезпечується стабільність різних рівнів організації білків? 4. Міцність водневого зв’язку є невеликою. Чому тоді водневі зв’язки цілком успішно забезпечують стабільність структури молекул білків? 5*. Чому в деяких випадках після денатурації білка неможлива його ренатурація? 6*. Чому деякі білки в організмі не мають усіх чотирьох рівнів організації?

Page updated

Google Sites

Report abuse