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Kojima S, Asai Y, Atsumi T, Kawagishi I, Homma M. J. Mol. Biol. (1999) 285, 1537-1547. 

　学位論文。Na+駆動型モーター固定子タンパク質にモーター阻害剤の耐性変異部位を同定した。

Kojima S, Blair D.F*. Biochemistry (2001) 40, 13041-13050. 

　留学先Utah大Postdoc時代の研究。固定子内をH+が流れる際にAサブユニットの構造変化が生じる可能性を生化学的に示した。イオン流に伴い固定子がパワーストロークを起こすことでモーターを回転させるモデルを主張した。

Kojima S, Blair D.F*. Biochemistry (2004) 43, 26-34.

　留学先Utah大Postdoc時代の研究。大腸菌の固定子MotABを精製し、単離した固定子でも膜内と同じ構造変化が生じることを示した。RI標識した精製固定子のストイキオメトリ解析から、固定子はAサブニット4分子、Bサブユニット2分子からなることを提案した。本結果と網羅的ジスルフィド架橋実験(accompany paper)から、Aサブユニットリングの真ん中にBサブユニット2分子からなる軸がある構造モデルを提案。

Kojima S*, Furukawa Y, Matsunami H, Minamino T, Namba K. J. Bacteriol. (2008) 190, 3314-3322. 

　固定子Bサブユニットのペリプラズム側可溶性領域を発現精製し、この領域が二量体を形成することを示した。

Kojima S, , , , , Homma M*, Namba K, Imada K*. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (2008) 105,7696-7701.

　MotYの結晶構造解析と、構造に基づく機能解析を行い、MotYが基部体内にどう設置されるかを示した。

Kojima S, Imada K*, , , , Minamino T, Homma M*, Namba K*. Mol. Microbiol. (2009) 73, 710-718.

　2008年の論文で精製していたMotBのペリプラズム側領域の結晶構造を決定した。構造情報をベースとした機能解析から、MotBのPGBドメインのN末に固定子ファミリーに特異的なヘリックスを見出し、このヘリックスが伸びることでモーター内に固定されるモデルを提唱した。解説記事（日本語）はこちら。

Zhu S, , , , , Homma M, Kojima S*, Imada K*. Proc. Natl. Acad Sci. USA. (2014) 111, 13523-13528.

　Na+駆動型固定子PomBのペリプラズム側領域の結晶構造を解き、構造情報をベースとした機能解析から、MotBに似た構造変化をPomBも起こして活性化することを示した。構造変化が予測される部位にジスルフィド架橋を導入すると可逆的にモーター回転を阻害することができた。解説記事（プレスリリース）はこちら。

Ono H, Takashima A, Hirata H, Homma M, Kojima S*. Mol. Microbiol. (2015) 98, 130-141.

　ビブリオ菌の極べん毛本数制御因子のFlhGがATP結合に依存して極局在し、高いATPase活性を持つFlhG変異体は極局在率とべん毛形成阻害能を持つことを見出した。FlhGが極でのFlhF活性をATP依存的に制御するモデルを提唱。本内容を解説した総説はこちら。

Kojima S*, Takao M, Almira G, , , Homma M, Kojima C*, Imada K*. Structure (2018) 26, 590-598.

　2009年の論文で、MotBペリプラズム領域のN末ヘリックス変異(L119P)により固定子の恒常的活性化が起こることを見出していた。この論文でL119P変異を持つMotBのペリプラズム領域結晶構造を解明し、NMR測定、機能解析と合わせてヘリックスが伸びた構造をとることを示した。また変異固定子フラグメントが単離したペプチドグリカンに結合することを見出し、生育阻害の結果と合わせて、固定子がモーターに取り込まれると活性化型に変換する「固定子活性化モデル」を提唱した。解説した総説（英語）はこちら。

Nishikino T*, , , , Kojima S, , , Imada K*. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (2025) 122:e2415713122.

　ビブリオ菌PomAB複合体のクライオ電顕単粒子構造解析により、固定子の立体構造を解くことができた。Na+結合部位の変異体やK+存在下での構造解析から、固定子内のNa+結合部位を見出した。また、阻害剤フェナミルが結合した構造も解き、フェナミルが固定子回転を物理的に阻害している可能性を見出した。解説記事（プレスリリース）はこちら。