INVESTIGACION

PROYECTOS:

Los dominios globulares de proteínas

se pliegan en estructuras compactas estabilizadas por interacciones entre residuos lejanos en la secuencia. Estudiamos la actividad beta-lactamasa como modelo microevolutivo para la emergencia de una actividad enzimática en un dominio globular, perturbando la secuencia y cuantificando los cambios en la expresión, el plegamiento y la función de la proteína. En colaboración con Mario Ermácora.Los dominios repetitivos de proteínas son repeticiones en tandem de motivos similares de entre 10 y 50 residuos. Adoptan estructuras elongadas estabilizadas principalmente por interacciones locales. El paralelo entre secuencia y estructura facilita la descripción del paisaje energético y el espacio de secuencias compatibles con la función. Usamos dominios de repeticiones de ankirina como modelo, particularmente la familia I-kappa-B . En colaboración con Peter Wolynes y Elizabeth Komives.

Usamos modelos de máxima entropía para construir descripciones a escala sistémica de las abundancias relativas de aminoácidos y codones en organismos. También elabodarmos modelos y herramientas computacionales para facilitar la práctica de la biología sintética. En colaboración con Teresa Krick.Los virus secuestran las maquinarias moleculares del huésped expresando y replicando sus genomas. Las interacciones virus-hospedador con frecuencia están mediadas por motivos lineales que se encuentran en dominios intrínsecamente desordenados. Estudiamos las bases biofísicas del desorden intrínseco y usamos la teoría de la información para elucidar patrones de secuencia. En colaboración con Gonzalo de Prat-Gay.

Contamos con financiación de la Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica , el CONICET, el Instituto Nacional del Cáncer y los National Institutes of Health (NIH).