1980년대 중반까지만 해도 핵이나 세포질에는 당단백질(glycoprotein)이 존재하지 않는다고 믿었었다.  그러나 1984년 Gerald Hart 교수 연구팀에 의해 최초로 보고된 이후 핵이나 세포질에서 단백질의 serine이나 threonine의 수산기(-OH)에 O-linked N-acetylglucosamine(GlcNAc)으로 당수식화(glycosylation)가 되어 있는 수많은 당단백질이 발견되어 왔다.  이러한 O-GlcNAc 당수식화(O-GlcNAcylation; O-GlcNAc glycosylation; O-GlcNAc modification)는 번역후변형(post-translational modification) 과정의 한 형태로 단당(monosaccharide)의 GlcNAc이 표적 단백질에 부착하게 된다.  단당 공여체(monosaccharide donor)인 UDP-GlcNAc은 포도당, 아미노산, 지방산 및 뉴클레오타이드 대사와 연계된 헥소사민 생합성 경로(hexosamine biosynthetic pathway, HBP)에 의해 합성된다.  UDP-GlcNAc으로부터 GlcNAc 부분은 O-GlcNAc transferase(OGT) 효소에 의해 표적 단백질의 특정 serine이나 threonine 잔기로 전달되는 반면, 수식화된 단백질의 GlcNAc은 O-GlcNAcase(OGA) 효소에 의해 제거될 수 있다.  역동적이고 가역적 수식화(dynamic and reversible modification)인 O-GlcNAc 당수식화는 세포 신호 전달, 전사, 번역, 단백질 분해 등 거의 모든 세포 과정에 관여한다고 알려져 있으며, 경우에 따라 인산화(phosphorylation)와 경쟁할 수 있다.  현재까지 2,000 종류 이상의 단백질들이 O-GlcNAc 당수식화된다고 알려져 있으나, 이들 단백질 중 극히 일부(10% 이내)에서만 O-GlcNAc 당수식화의 기능적 중요성이 확인되었다.  우리 연구실에서는 O-GlcNAc 당수식화가 암의 발생 및 전이, 당뇨 등 다양한 생리적 조건에서 어떠한 기능을 갖는지 규명하는 데 연구의 초점을 맞추고 있다.