Research
프로테오믹스 요소기술개발 (Development of proteomic core technologies)
인체의 2만2천여개의 유전자에 의해 발현되는 단백질은 20만~200만개로 추정되고 생체 조건에 따라 그 기능과 구조가 역동적으로 변화한다. 그러한 단백질을 연구하기 위해 다양한 프로테오믹스 분석기술을 활용하고 있으며, 아울러 새로운 기술도 개발하고 있다. LC-MS를 기본으로 하는 단백체 분석 플랫폼을 구축하였으며, SILAC, TMT, iTRAQ, mTRAQ 등의 다양한 정량 방법을 수행하고 있다.
특히 우리 연구실에서는 동위원소표지식 정량방법중의 하나인 mTRAQ 상대정량분석법을 손수 개발하여 암단백체 분석에 활용하였으며, genome이나 transcriptome의 정보를 바탕으로 하여 단백질의 양, 또는 변이를 바로 확인하는 STaLPIR 방법도 개발하였다.
The number of protein forms expressed by the ~22,000 genes of the human body is estimated to be 200,000 to 2,000,000. Their function and structure are thought to change dynamically according to living conditions. We are using various proteomic techniques to study such proteins. We are also developing new proteomic technologies. We have constructed a proteomic analysis platform based on LC-MS and are carrying out various quantitative analyses such as SILAC, TMT, iTRAQ, and mTRAQ.
In particular, our lab developed an mTRAQ-based relative quantitatopm method, one of the isotope labeling methods, and used it for the analysis of cancer proteome. We also developed STaLPIR method by which one can directly validate the genomic and transcriptomic information at the level of protein, such as expression change or amino acid variation.
질병 바이오마커 발굴 (Discovery of disease biomarkers)
질병발생은 프로테옴의 변화를 수반하며, 그러한 프로테옴을 분석함으로써 유용한 표지, 표적을 발굴할 수 있다 특히 질환 바이오마커는 질병의 조기진단, 예후, 특정 화학요법의 적합성에 대한 검토뿐만 아니라, 신약 개발 단계에서 성공 여부를 미리 판별할 수 있게 약동력학을 이용한 독성 및 부작용을 검증하는 데에도 유용하게 사용될 수 있다.
우리 연구실에서는 환자로부터 유래한 조직 및 혈액 시료를 mTRAQ, TMT, spectral counting, LFQ 등의 다양한 프로테옴 정량 방법과, nano-LC-ESI-MS/MS 등의 질량분석 방법으로 분석하여 바이오마커 후보를 발굴하고, western blot, real time PCR, immunohistochemistry 등의 방법으로 검증한다.
주요 질병대상은 대장암, 위암, 뇌종양, 폐암 같은 종양과 나이관련황반변성이다.
The onset of a disease is accompanied by a change in proteome. Analysis of such proteomes can reveal biomarkers and drug targets. In particular, disease biomarkers are useful not only for the early diagnosis of disease, for the prognosis and for the suitability test of specific chemotherapies, but it can also be useful for verifying toxicity and side effects of a drug under development.
In our laboratory, tissues and blood samples derived from disease patients are analyzed by various proteomic methods such as mTRAQ, TMT, spectral counting, and LFQ, coupled with nano-LC-ESI-MS/MS to identify biomarker candidates and verify them by western blot, real time PCR, immunohistochemistry, and so on.
Major diseases are colorectal cancer, breast cancer, gastric cancer, lung cancer and GBM. Age-related macular degeneration is also our concern.
단백질 Post-translational Modification 분석법 개발 (Analysis of PTMs)
단백질의 아미노산 서열은 유전자의 염기서열로 결정되지만, 단백질이 translation 된 후에도 다양한 수식화 (PTM)이 일어날 수 있으며, 그러한 PTM에 따라 단백질의 수명, activity, localization등이 변하게 된다.
인산화, 당쇄화 등의 일반적인 PTM 분석을 수행하고, 특히 N-terminal acetylation 분석법을 개발하고 있다.
Although the amino acid sequence of a protein is determined by the nucleotide sequence of the gene, posttraslational modification (PTM) occurs after the protein is translated. The lifetime, activity, and localization of proteins are changed according to such PTMs.
We carry out quantitative phosphoproteomics and site mapping of phosphorylation, glycosylation, methylation, etc. In particular, methods for enrichment of N-terminal peptides are being developed.
