단백질의 기능은 그들이 가지는 고유한 입체 구조로부터 발생합니다. 예를 들어, Amyloid-β 단백질의 β-sheet 구조 형성이 알츠하이머의 초기 진행의 원인으로 지목되고 있습니다. 따라서 이러한 현상을 이해하기 위해서는 α-helix나 β-sheet 같은 단백질의 이차구조(secondary structure) 분석이 선행되어야 합니다.

하지만 아직까지 단백질에 대한 분광학적 연구는 주로 용액상에서만 이루어지고 있습니다. 우리 연구실에서는 기체상에서 거대 분자를 생성할 수 있는 전자분무 이온화법(Electrospray ionization, ESI)을 통해 분광학적 특성에 대해 연구하고자 합니다.

펩타이드는 기체상에서 다양한 conformer로 존재할 수 있으며, 이들의 미세한 구조 차이를 규명하는 것은 매우 중요합니다. 우리 연구실에서는 IR ion-dip, Hole-Burning (HB) 분광법을 양자화학 계산과 결합하여 이형태체를 분리한 후, 자외선 광해리(UV photodissociation, UVPD) CD 분광법을 통해 각 이형태체의 구조를 입체적으로 분석합니다. 

Vibronic CD 분광법은 CD 신호의 변화를 통해 분자의 전자 전이(electronic transition)와 진동 모드 (vibrational mode)간의 상호작용을 실험적으로 확인할 수 있습니다. 전자 전이의 CD 신호는 주로 분자의 기하학적 구조 변화를 반영하는 Franck-Condon 기여에 의해 결정되지만, 특정 진동-전자 밴드에서는 두 전이의 상호작용을 나타내는 Hertzberg-Teller 기여가 커지면서 전자 전이의 CD와는 다른 반전 현상이 나타남을 확인했습니다. 

이러한 분석은 복잡한 키랄 분자의 절대 구조를 분자 진동 수준에서 더욱 정확하게 판별할 수 있는 기술의 시작이 될 것입니다.

회전장애 이성질체(Atropisomer)는 분자 내 단일 결합의 회전이 입체 장애로 인해 제한되면서 나타나는 축 키랄성(axial chirality) 물질입니다. 그러나 일부는 회전 장벽이 낮아 키랄성을 잃어버리는 불안정한 특성을 보이기도 합니다.

우리 연구실에서는 기체상 환경에서 실제 분자가 키랄성을 유지하고 있는지, 혹은 에너지를 얻어 회전하고 있는지 분광학 실험으로 검증하고자 했습니다. 또한 회전장애 이성질체의 특징인 exciton coupling 현상을 CD 스펙트럼으로 정밀 관측함으로써, 실체 3차원 입체 구조를 명확히 규명할 수 있습니다.

기체상 분광학은 액체나 고체 같은 응축상과 달리, 주변 용매 분자와의 복잡한 상호작용이나 간섭이 없어 관찰하고자 하는 분자가 가진 고유한 특성을 관측할 수 있습니다. 우리 연구실에서는 진공 및 극저온 환경을 만들어 분자 자체의 구조와 에너지 준위 등을 정밀하게 연구합니다.

CD 분광법은 거울상 이성질체를 가진 키랄(chiral) 분자의 절대 구조와 입체화학적 특성을 규명하는 핵심 기술입니다. 키랄성 분자가 좌원편광과 우원편광 빛을 흡수할 때 발생하는 흡수 차이를 측정하여 구조 정보 분석에 활용합니다. 특히, 생체 분자들 대부분이 키랄성을 띠고 있어 의약품 개발 및 바이오 분석 분야에서 필수적입니다.

 하지만 용액상에서 적용했을 경우에는 모든 이형태체(conformer)의 평균값을 얻게 되기 때문에 정확한 구조 정보를 얻기에는 한계가 있습니다. 따라서 우리 연구실에서는 이를 기체상에 적용하여 연구를 진행하고 있습니다.