хімія 10 клас

Амінокислоти.Білки

Амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки, в молекулах яких міститься одночасно аміногрупа NH₂ й карбоксильна група – COOH

Амінокислоти можна розглядати як похідні карбонових кислот, які утворюються заміщенням одного або кількох атомів Гідрогену вуглеводневого радикалу на аміногрупу. Якщо в молекулі оцтової кислоти CH₃COOH один атом Гідрогену замістити на аміногрупу, утвориться амінооцтова кислота:

Амінокислоти часто називають за назвою відповідної карбонової кислоти, до якої додають слово аміно. Положення аміногрупи відносно карбоксильної позначають грецькими буквами α, β, γ тощо. Номерація починається від першого атома Карбону за карбоксильною групою. Група COOH завжди пишеться на кінці молекули, місце аміногруп може змінюватися. Наприклад:

Для амінокислот, які входять до складу білків збереглися історичні (тривіальні) назви: амінооцтова кислота – гліцин, α – амінопропанова кислота – аланін.

Фізичні властивості амінокислот

Амінокислоти – тверді, безбарвні, кристалічні речовини, більшість з яких добре розчинні у воді. Багато з них солодкі на смак. При температурі вище +250°С плавляться (з розкладанням). Відомо близько 200 амінокислот, з них в людському організмі їх міститься понад 60, а в складі білків тіла людини їх – 22.

Амінооцтова кислота – найпростіша з амінокислот. Водний розчин цієї амінокислоти має нейтральну реакцію, оскільки у кислоті міститься одна аміногрупа, яка проявляє лужні властивості й одна карбоксильна група, яка проявляє кислотні властивості. Серед амінокислот існують такі, що містять дві аміногрупи й проявляють слаболужну реакцію, або дві карбоксильні групи, та проявляють слабо кислу реакцію й діють на індикатори. Середовище кислот залежить від того, які функціональні групи у них переважають.

Хімічні властивості

За хімічними властивостями амінокислоти – своєрідні органічні амфотерні сполуки. Оскільки в молекулах амінокислот містяться протилежні за своїм характером функціональні групи, ці речовини виявляють властивості основ й кислот. Індикатор у розчині виявляє нейтральну реакцію: відбувається нібито взаємна нейтралізація протилежних за властивостями функціональних груп.

Амінокислоти реагують з мінеральними кислотами з утворенням солей, проявляючи властивості основ. Наприклад:

1. При взаємодії з одноосновною хлоридною кислотою утворюється середня сіль:

2.При взаємодії з двоосновною сульфатною кислотою утворюється кисла сіль

3.При надлишку амінокислоти з багатоосновною мінеральною кислотою може утворитися середня сіль:

4. Амінокислоти, як й карбонові кислоти, реагують з оксидами, гідроксидами й солями слабких кислот з утворенням солей:

5.Амінокислоти, як й карбонові кислоти, реагують із спиртами з утворенням естерів:

6. Найважливішою властивістю амінокислот є взаємодія їх молекул між собою, яка відбувається за рахунок різних за характером функціональних груп. Унаслідок реакцій утворюються ди–, три–, поліпептиди й виділяється вода:

Група атомів –C–N–, яка сполучає окремі ланки ланцюга в такій молекулі, називається пептидною або амідною, а зв’язок між атомами Карбону й Нітрогену – пептидний або амідний. Такий зв’язок характерний лише для білків.

Утворений дипептид може реагувати з третьою молекулою амінокислоти з утворенням трипептиду й т. д. Утворена молекула побудована із залишків амінокислот називається поліпептидом. Утворення поліпептидів відбувається за типом реакції поліконденсації, причому в реакцію можуть вступати як однакові так й різні амінокислоти.

Амінокислоти утворюються під час гідролізу білків, як кінцеві продукти гідролізу.

Значення амінокислот

1. Із амінокислот в організмі синтезуються білки органів й тканин, гормони, ферменти та інші біологічно важливі речовини. Амінокислоти використовують як лікувальні засоби при деяких захворюваннях: метіонін – при церозі печінки, після операції на серці, при інфаркті; лізин – харчування для недоношених дітей, для підгодівлі тварин у сільському господарстві; глютамінова кислота – при епілепсії.

2. Для виробництва синтетичних волокон, наприклад, капрону й енанту.

Білки – це вища форма розвитку органічних речовин, основна складова частина клітин, вони входять до складу всіх живих організмів. Білки тіла людини складають 40-50% з розрахунку на суху вагу. В організмі є тисячі білкових речовин, причому кожний білок виконує строго визначену функцію.

У живому організмі не існує ділянки, де б не було білків. Вони є у крові, м’язах, мозку, навіть входять до складу емалі зубів.

Білки – це нітрогеновмісні органічні сполуки, які складаються із залишків α –амінокислот з’єднаних пептидними зв’язками.

Склад макромолекул білків. Нині встановлено, що більшість білків складається із 22 різних амінокислот. Залишки амінокислот у білковій молекулі багаторазово повторюються у різних комбінаціях. Цим пояснюється велика кількість різних білків. Кількість амінокислотних залишків дуже різна: в інсуліні – 51, міоглобіні близько 140, тому й молекулярна маса становить від 10 тисяч до кількох мільйонів.

Встановлення структури білків – дуже складна проблема, тому що вони характеризуються не лише хімічним складом та порядком чергування амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюгу, але й формою та просторовим положенням пептидних ланцюгів.

Класифікація білків

А. За складом:

а) протеїни – прості білки, складаються лише із залишків амінокислот;

б) протеїди – складні білки, крім залишків амінокислот містять залишки речовин небілкової природи.

Б. За будовою:

а) глобулярні – молекули шаровидної форми (наприклад, у яйцях, ікрі, злаках, картоплі, капусті та ін.);

б) фібрилярні – ниткоподібні, волокнисті (кератин шерсті, колаген й еластин сполучних тканин м’яса).

В. За вмістом амінокислот:

а) повноцінні – містять всі незамінні амінокислоти;

б) неповноцінні – відсутня хоча б одна незамінна амінокислота.

Фізичні властивості

Будовою білків пояснюються їхні різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: одні розчиняються у воді, інші – у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не здатні розчинятися.

Хімічні властивості

1. Гідроліз білків. Найважливішою властивістю білків є здатність їх до гідролізу. Гідроліз – розпад до амінокислот під дією ферментів в живих організмах або при нагріванні з розчинами кислот чи лугів.

2. Денатурація – порушення вторинної, третинної структури білка під впливом деяких факторів: дії сильних кислот й лугів, етанолу, солей важких металів, нагрівання, радіації, механічного впливу тощо.

3. Розклад. При сильному нагріванні (горінні, гнитті) відбувається повне руйнування білкових молекул й виділення летких продуктів, які мають запах паленого пір’я.

4. Амфотерність – взаємодія з кислотами й лугами з утворенням солей.

Наявність білків можна виявити за допомогою кольорових реакцій на білки. Біуретова реакція виявляє наявність у білку пептидного зв’язку. Ксантопротеїнова реакція дає можливість виявити в молекулах білків циклічні амінокислоти, які містять бензольне ядро-фенілаланін, тирозин й триптофан. Під впливом нітратної кислоти відбувається нітрування бензольного кільця амінокислот з утворенням нітросполук (динітротирозин) жовтого кольору. Внаслідок дії лугу утворюється натрієва сіль динітротирозину оранжевого кольору.

Перевір свої знання https://docs.google.com/forms/d/1bABrUPRvDXc7yjtCX9A6EAqFILBdQmKVize2snzSIvU/edit?usp=sharing

Домашнє завдання параграф 28,29

Аиінокислот, білки.pptx

Page updated

Google Sites

Report abuse

хімія 10 клас

Амінокислоти.Білки

Амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки, в молекулах яких міститься одночасно аміногрупа NH2 й карбоксильна група – COOH

Для амінокислот, які входять до складу білків збереглися історичні (тривіальні) назви: амінооцтова кислота – гліцин, α – амінопропанова кислота – аланін.

Фізичні властивості амінокислот

Хімічні властивості

2.При взаємодії з двоосновною сульфатною кислотою утворюється кисла сіль

3.При надлишку амінокислоти з багатоосновною мінеральною кислотою може утворитися середня сіль:

4. Амінокислоти, як й карбонові кислоти, реагують з оксидами, гідроксидами й солями слабких кислот з утворенням солей:

5.Амінокислоти, як й карбонові кислоти, реагують із спиртами з утворенням естерів:

Амінокислоти утворюються під час гідролізу білків, як кінцеві продукти гідролізу.

Значення амінокислот

2. Для виробництва синтетичних волокон, наприклад, капрону й енанту.

У живому організмі не існує ділянки, де б не було білків. Вони є у крові, м’язах, мозку, навіть входять до складу емалі зубів.

Білки – це нітрогеновмісні органічні сполуки, які складаються із залишків α –амінокислот з’єднаних пептидними зв’язками.

Класифікація білків

А. За складом:

а) протеїни – прості білки, складаються лише із залишків амінокислот;

б) протеїди – складні білки, крім залишків амінокислот містять залишки речовин небілкової природи.

Б. За будовою:

а) глобулярні – молекули шаровидної форми (наприклад, у яйцях, ікрі, злаках, картоплі, капусті та ін.);

б) фібрилярні – ниткоподібні, волокнисті (кератин шерсті, колаген й еластин сполучних тканин м’яса).

В. За вмістом амінокислот:

а) повноцінні – містять всі незамінні амінокислоти;

б) неповноцінні – відсутня хоча б одна незамінна амінокислота.

Фізичні властивості

Хімічні властивості

3. Розклад. При сильному нагріванні (горінні, гнитті) відбувається повне руйнування білкових молекул й виділення летких продуктів, які мають запах паленого пір’я.

4. Амфотерність – взаємодія з кислотами й лугами з утворенням солей.

Амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки, в молекулах яких міститься одночасно аміногрупа NH₂ й карбоксильна група – COOH