Le biomolecole

Caratteristiche generali

Le biomolecole sono composti organici, cioè composti del carbonio, esclusive degli essere viventi.

Molto spesso si tratta di macromolecole (molecole di massa molecolare superiore a 1000 u), molte delle quali sono considerate polimeri, ovvero risultanti dall’assemblaggio tramite legami covalenti di molecole più piccole dette monomeri.

Le biomolecole hanno una precisa struttura tridimensionale. La forma di queste molecole è in relazione con la funzione che svolgono nelle cellule viventi.

Inoltre possiedono proprietà chimiche specifiche che determinano, insieme alla forma, la loro funzione biologica.

Le biomolecole sono:

1. le proteine

2. i carboidrati

3. i lipidi

4. gli acidi nucleici

I composti del carbonio

Oltre alle biomolecole, i composti organici presenti sono molteplici.

L’esistenza di tanti composti organici dipende dalla capacità unica che hanno gli atomi di carbonio di formare fra loro robusti legami covalenti e, allo stesso tempo, di legarsi saldamente ad atomi di altri elementi. Inoltre il carbonio può formare sia legami singoli, sia doppi, sia tripli.

Infine il carbonio può formare catene carboniose di lunghezza variabile. Queste catene possono essere lineari, ramificate o disposte ad anello.Gli isomeri 

I gruppi funzionali

Un gruppo funzionale è un gruppo di atomi con proprietà chimiche specifiche.

I composti organici si possono suddividere in classi che si differenziano tra loro per i gruppi funzionali che contengono.

Gli isomeri

Gli isomeri sono molecole composte dagli stessi atomi legati in modo diverso. 

Esistono diversi tipi di isomeri, uno tra questi sono gli isomeri di struttura.

Gli isomeri di struttura sono composti aventi la stessa formula ma strutture molecolari differenti. L’isomeria di struttura riguarda la disposizione degli atomi di carbonio nella catena carboniosa, oppure la posizione dei doppi legami o dei gruppi funzionali.

La struttura delle biomolecole si riflette nella loro funzione

Ciascun tipo di biomolecola svolge varie funzioni. 

Una funzione può essere svolta da più molecole, non solo da una in particolare.

Solo il compito di custodire l’informazione è esclusivo degli acidi nucleici (queste macromolecole funzionano da materiale ereditario che trasmette di generazione in generazione le caratteristiche distintive degli individui e delle specie. 

Le funzioni delle macromolecole sono in stretto rapporto con la loro struttura tridimensionale, oltre che con la sequenza e le proprietà chimiche dei loro monomeri.

Reazione di condensazione e idrolisi

Le reazioni di condensazione sono reazioni di sintesi che portano alla formazione di polimeri a partire da monomeri.

Le reazioni di condensazione hanno come risultato la formazione di un legame covalente fra monomeri e la perdita di una molecola d'acqua per ogni legame covalente formato.

L’inverso di una reazione di condensazione è una reazione di idrolisi.

Queste reazioni scindono i polimeri producendo monomeri. Qui l’acqua reagisce con i legami covalenti che tengono uniti i polimeri e i prodotti delle reazioni sono monomeri liberi che hanno anche atomi di idrogeno e ossigeno della molecola d’acqua.

Le reazioni di condensazione sono universali per tutti gli esseri viventi. 

1. LE PROTEINE

Le proteine svolgono molteplici funzioni: di sostegno meccanico, di protezione, di trasporto, catalitica, difensiva, di regolazione e di movimento.

Le proteine sono polimeri formati da monomeri detti amminoacidi.

I tipi di amminoacidi utilizzati per  costruire le proteine sono 20, ma ciascuna molecola può contenerne un numero diverso.

La composizione di una proteina è la quantità relativa dei vari amminoacidi che contiene. 

Alla base della varietà strutturale e funzionale delle proteine, ci sono, però, determinate differenze nella sequenza specifica degli amminoacidi di ciascun polipeptide.

Le dimensioni delle proteine sono molto varie, ma nonostante questo sono tutte composte da un unico polimero lineare di amminoacidi (catena polipeptidica), che si ripiega su se stesso fino ad assumere una precisa struttura tridimensionale.

Molte proteine sono formate da più di una catena polipeptidica.

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti che presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico e un gruppo carbossilico, legati a uno stesso atomo di carbonio alfa. Entrambi i gruppi sono ionizzati: il gruppo carbossilico ha perso uno ione idrogeno mentre il gruppo amminico ne ha guadagnato uno.

Legati all’atomo di carbonio alfa ci sono anche un atomo di idrogeno e una catena laterale, detta gruppo radicale e indicata con la lettera R.

Le catene laterali degli amminoacidi contengono importanti gruppi funzionali dai quali dipendono la struttura tridimensionale e le specifiche proprietà chimiche dell’amminoacido.

I 20 amminoacidi presenti negli organismi viventi possono essere classificati e raggruppati in base alle proprietà chimiche dei gruppi radicali.

Tre amminoacidi costituiscono casi a sé:

1. cisteina: la catena laterale presenta un gruppo terminale -SH e può reagire con la catena laterale di un’altra unità di cisteina, formando un legame covalente, detto ponte disolfuro. Questi contribuiscono a determinare il modo in cui si ripiega una proteina (tipici dei capelli ricci).

2. glicina: la catena laterale è un semplice atomo di idrogeno. Essendo così piccola riesce ad incastrarsi in ristretti spazi liberi di una molecola proteica, dove una catena laterale più grossa non troverebbe spazio.

3. prolina: presenta un gruppo amminico modificato, ovvero porta un idrogeno in meno sul suo atomo di azoto; ciò limita le possibilità di formare legami a idrogeno e la rende più rigida.

L’ossatura di una proteina

Nella polimerizzazione degli amminoacidi partecipano due gruppi funzionali: il gruppo amminico e il gruppo carbossilico. 

Il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido e, per condensazione, dà origine a un legame peptidico. Il prodotto della reazione è chiamato dipeptide, perché costituito da due amminoacidi. 

In ogni catena polipeptidica si riconosce una precisa ossatura:

N-C-C- (gruppo amminico, carbonio alfa, gruppo carbossilico).

Al carbonio alfa di ciascun gruppo è legato un gruppo R diverso.

Le catene polipeptidiche hanno così una struttura lineare.

Il legame peptidico presenta due caratteristiche importanti per la struttura tridimensionale delle proteine:

1. Diversamente da molti legami covalenti singoli, il legame N-C è rigido e planare; ciò limita le possibilità di ripiegamento della catena polipeptidica.

2. Nel gruppo C=O l’ossigeno ha una carica negativa parziale, mentre nel gruppo N-H l’idrogeno è positivo; ciò favorisce la formazione di legami a idrogeno.

La struttura delle proteine

Ogni proteina ha una propria conformazione, cioè una forma tridimensionale caratteristica nella quale si riconoscono diversi livelli di organizzazione. Esistono quattro possibili livelli di struttura di una proteina detti struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

1. LA STRUTTURA PRIMARIA: data dalla sequenza di amminoacidi della catena polipeptidica. Questa non ne indica la forma definitiva, si limita ad indicare la posizione esatta di ogni specifico amminoacido nella catena polipeptidica.

2. LA STRUTTURA SECONDARIA: consiste nella regolare ripetizione di ripiegamenti caratteristici che interessano regioni diverse della catena polipeptidica. Esistono due tipi principali di struttura secondaria:

• struttura ad alfa elica → la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira, con i gruppi R che sporgono dall’ossatura polipeptidica dell’elica. L’avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l’ossigeno del gruppo C=O di un amminoacido e l’idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido.

• foglietto beta pieghettato → si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una sull’altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N-H di una catena e i gruppi C=O dell’altra.

3. LA STRUTTURA TERZIARIA: si ottiene quando la catena polipeptidica si piega in vari punti e si ripiega su se stessa più volte. Questa struttura produce una macromolecola con una precisa forma tridimensionale, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali capaci di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole specifiche.

4. LA STRUTTURA QUATERNARIA: si ottiene quando due o più catene polipeptidiche, chiamate subunità, si legano insieme e interagiscono tra loro.

La specificità di una proteina

La forma e la struttura specifiche di una proteina le permettono di legarsi in modo non covalente con un’altra molecola specifica (spesso denominata ligando).

Le funzioni svolte da una proteina presentano un’elevata specificità biologica che dipende da due proprietà generali della proteina stessa, la forma e le proprietà chimiche dei gruppi esposti in superficie.

La struttura tridimensionale di una proteina, essendo affidata a legami deboli, è molto sensibile alle condizioni ambientali. Condizioni come aumenti della temperatura e variazione di pH, sono capaci di disturbare i legami più deboli responsabili della struttura secondaria e terziaria di una proteina, modificandone così la forma e la funzione.

L’alterazione della struttura tridimensionale di una proteina è detta denaturazione ed è sempre accompagnata dalla perdita della sua normale funzionalità biologica.

2. I CARBOIDRATI

I carboidrati costituiscono un gruppo eterogeneo di composti che comprende molecole contenenti soprattutto atomi di carbonio legati ad atomi di idrogeno e gruppi ossidrile.

Svolgono principalmente 3 funzioni: costituiscono una fonte di energia rapidamente utilizzabile dalla cellula e dai tessuti; forniscono scheletri carboniosi che possono essere rielaborati per formare nuove molecole; vengono utilizzati come materiali di sostegno e di rivestimento cellulare.

Alcuni carboidrati sono relativamente piccoli, con peso molecolare inferiore a 100 u; altri invece sono vere e proprie macromolecole, con peso molecolare nell’ordine delle centinaia di migliaia di unità di massa atomica.

Le categorie di carboidrati biologicamente importanti sono 4:

1. monosaccaridi→ monomeri dei carboidrati, costituiti da un solo saccaride/zucchero (glucosio, ribosio, fruttosio);

2. disaccaridi→ formati da due monosaccaridi tenuti insieme da legami covalenti;

3. oligosaccaridi→ composti da tre a venti monosaccaridi;

4. polisaccaridi→ sono polimeri di grosse dimensioni, formati da centinaia o migliaia di monosaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa).

I monosaccaridi

Tutte le cellule viventi contengono il monosaccaride glucosio (C6 H12 O6), utilizzato soprattutto come fonte di energia. 

I monosaccaridi sono prodotti da organismi autotrofi attraverso la fotosintesi; gli animali assumono poi direttamente o indirettamente tali molecole dalle piante.

Questi zuccheri semplici contengono da 3 a 7 atomi di carbonio; un carbonio porta il gruppo carbonilico (C=O) e tutti gli altri un gruppo ossidrilico (-OH). 

Si suddividono in: 

• aldosi→ hanno il gruppo carbonilico all’inizio della catena 

• chetosi→ hanno il gruppo carbonilico al secondo posto della catena.

I monosaccaridi differiscono per il numero di atomi di carbonio che contengono.

Alcuni monosaccaridi sono isomeri strutturali con lo stesso numero e tipo di atomi, ma disposti in modo diverso. Ad esempio gli esosi o i pentosi.

I legami glicosidici

Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi derivano tutti da monosaccaridi che, in seguito a condensazione, si sono uniti attraverso legami covalenti. Tali legami prendono il nome di legami glicosidici. 

I polisaccaridi

I polisaccaridi sono polimeri formati da molteplici monosaccaridi connessi da legami glicosidici. 

1. L’amido comprende una famiglia di molecole a struttura più o meno simile. Esso è una fonte di riserve dei vegetali. 

2. Il glicogeno è un polisaccaride fortemente ramificato che svolge la funzione di deposito di energia nel fegato e nei muscoli degli animali, come l'amido la svolge nelle piante; entrambi vanno facilmente incontro a idrolisi, con produzione di monomeri di glucosio.

3.  La cellulosa è la principale componente della parete cellulare delle piante e costituisce il composto organico di gran lunga più abbondante sulla Terra. Mentre l'amido è facile da demolire, la cellulosa, grazie ai suoi legami, è chimicamente stabile. Di conseguenza l'amido è un buon materiale di riserva, mentre la cellulosa è un eccellente materiale da costruzione.

3. I LIPIDI

Negli organismi viventi esistono vari tipi di lipidi, ciascuno di questi svolge un certo numero di funzioni diverse:

• grassi e oli → immagazzinano energia e servono da isolanti

• fosfolipidi → svolgono importanti funzioni strutturali nelle membrane cellulari

• carotenoidi → servono alle piante per catturare energia luminosa

• steroidi e acidi grassi → svolgono un ruolo regolatore in qualità di ormoni o di vitamine

I lipidi sono biomolecole insolubili in acqua a causa dei loro legami covalenti apolari.

Sono molecole idrofobiche che tendono a formare strutture molecolari tenute insieme da forze di London, che sommate insieme possono dare interazioni abbastanza stabili.

I lipidi non sono considerati dei veri e propri polimeri, perché le singole molecole lipidiche non sono legate da legami covalenti. 

Gli oli e i grassi

I lipidi più semplici sono i trigliceridi, che se a temperatura ambiente si trovano allo stato solido vengono definiti grassi, se si trovano allo stato liquido sono detti oli.

I trigliceridi sono costituiti da 3 molecole di acidi grassi e da una molecola di glicerolo, che possiede 3 gruppi ossidrilici. 

Gli acidi grassi sono composti da una lunga catena idrocarburica apolare, che termina con un gruppo carbossilico. Quando il gruppo carbossilico di ciascun acido grasso si lega per condensazione a un gruppo ossidrilico del glicerolo, si forma un legame covalente detto estere, che dà origine a una molecola di trigliceride.

Acidi grassi saturi e insaturi

Quando i legami tra gli atomi di carbonio della catena idrocarburica, sono legami semplici, allora parliamo di acidi grassi saturi. 

Se invece le catene idrocarburiche contengono uno o più doppi legami, allora parliamo di acidi grassi insaturi.

I fosfolipidi

I fosfolipidi contengono acidi grassi legati al glicerolo con un legame di tipo estere.

Nei fosfolipidi, però, uno degli acidi grassi è sostituito da un composto contenente un gruppo fosfato. Il gruppo funzionale fosfato presenta una carica elettrica negativa perciò, questa porzione della molecola detta testa, è idrofila. I due acidi grassi, detti code,  sono idrofobici e tendono ad allontanarsi dall'acqua.

I fosfolipidi sono i componenti principali delle membrane cellulari (doppio strato fosfolipidico).

I glicolipidi

Sono molecole simili per struttura ai fosfolipidi: si tratta di mono e digliceridi in cui la molecola di attacco lega a sé anche una molecola di zucchero.  

I glicolipidi svolgono un ruolo importante nel riconoscimento tra cellule e nel identificazione di sostanze provenienti dall'esterno.

I carotenoidi

Sono un gruppo di pigmenti che assorbono la luce presente nelle piante e negli animali. Nelle foglie il beta Caronte è uno dei pigmenti che catturano l'energia luminosa, durante la fotosintesi una molecola di beta Caronte si scinde in due molecole di vitamina A.

Gli steroidi

Sono una classe di composti organici contraddistinti da uno scheletro di anelli che hanno messo in comune alcuni atomi di carbonio. Uno steroide è ad esempio il colesterolo. 

4.GLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono polimeri specializzati per custodire, trasmettere e utilizzare l'informazione genetica. 

Esistono due tipi di acidi nucleici:

• il DNA (acido desossiribonucleico)→ molecola che porta codificata l’informazione ereditaria e la trasmette di generazione in generazione. L’informazione presente è utilizzata per dirigere la sintesi delle proteine.

• RNA (acido ribonucleico)→ usa l’informazione contenuta nel DNA per dirigere la sintesi delle proteine.

I nucleotidi

Gli acidi nucleici sono polimeri composti da monomeri che prendono il nome di nucleotidi. 

Ogni nucleotide è costituito da uno zucchero pentoso, una base azotata e un gruppo fosfato.

Nel DNA lo zucchero pentoso è il desossiribosio, mentre nell’RNA è presente il ribosio (questo possiede un atomo di ossigeno in più).

Le basi azotate degli acidi nucleici possono assumere due forme chimiche:

• pirimidina, struttura ad anello semplice;

• purina, struttura a doppio anello.

L’ossatura del DNA e dell’RNA consiste in una catena di pentosi e gruppi fosfato alternati. Le basi sono attaccate allo zucchero e sporgono rispetto alla catena polinucleotidica.

I nucleotidi sono tenuti insieme da legami covalenti tra lo zucchero di un nucleotide e il fosfato di quello successivo.

I gruppi fosfato connettono il carbonio in posizione 3’ di uno zucchero con il carbonio in posizione 5’ dello zucchero adiacente.

Le molecole di RNA hanno un singolo filamento, sono formate da un’unica catena polinucleotidica; invece le molecole di DNA hanno un doppio filamento, presentano quindi due catene polinucleotidiche. 

Le due catene polinucleotidiche sono tenute insieme da legami a idrogeno fra le rispettive basi azotate. Questi due filamenti corrono in due direzioni opposte, si dice che hanno un orientamento antiparallelo, ciò gli permette di adattarsi l’uno contro l’altro nello spazio tridimensionale. 

Per questo si dice che il DNA ha una struttura a doppia elica.

Le basi azotate

Nel DNA e nell’RNA compaiono solo 4 basi azotate e quindi abbiamo a che fare con 4 tipi di nucleotidi.

Le basi azotate del DNA sono: adenina (A), citosina ( C ), guanina (G) e timina (T).

Tali basi azotate sono legate da un principio di complementarietà delle basi.

Nel DNA a doppio filamento l’adenina si lega sempre con la timina (A-T, 2 legami a idrogeno), mentre la citosina si appaia sempre con la guanina (C-G, 3 legami a idrogeno).

Si dice quindi che l’appaiamento delle basi avviene per complementarietà, ciò è determinato da tre fattori:

1. il numero di siti di ciascuna base disponibili per formare legami a idrogeno;

2. le dimensioni molecolari delle basi appaiate;

3. la geometria dell’ossatura zucchero-fosfato, che avvicina basi contrapposte.

L’adenina e la guanina sono purine, mentre la citosina e la timina sono pirimidine.

Una purina, più grossa, si appaia sempre con una pirimidina, più piccola.

Il DNA è una molecola informazionale. L’informazione del DNA è codificata nella sequenza di basi che formano i suoi filamenti. Una sequenza di tre basi azotate forma un codone e, ad ogni codone corrisponde uno specifico amminoacido.

Nell’RNA i nucleotidi sono detti ribonucleotidi. Le basi azotate sono le stesse del DNA solo che la timina è sostituita dall’uracile (U).

In questo caso, essendoci un unico filamento non parliamo di complementarietà delle basi.

L’RNA utilizza l’informazione contenuta nella sequenza nucleotidica di una molecola di DNA per specificare la sequenza di amminoacidi responsabile della struttura primaria di una proteina.

I nucleotidi e le loro funzioni

I nucleotidi hanno anche altre funzioni:

• ATP (adenosintrifosfato) → agisce da trasportatore di energia

• GTP (guanosintrifosfato) → serve come fonte di energia e ha un ruolo nella comunicazione cellulare

• cAMP (adenosinmonofosfato ciclico) → si forma un legame in più tra lo zucchero e i gruppi fosfato, serve per l’azione degli ormoni e l trasmissione dei segnali da parte del sistema nervoso 

DNA e RNA a confronto