Professor Dr. Messias Ferreira Jr publica sobre O Espalhamento Raman e Difração de Raios - X

O Dr. Messias de Nazaré Guimaraes Ferreira Junior (et al), Professor do Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Pará - IFPA Campus Ananindeua, obteve a publicação do artigo Synchrotron radiation X-ray diffraction and Raman spectroscopy study of L-asparagine monohydrate doped with Fe(III) at high pressure, na revista Spectrochimica Molecular and Biomolecular Spectroscopy do Elsevier Journal (Qualis A da Capes). A excepcional pesquisa utiliza o Espalhamento Raman e Difração de Raios - X na análise de cristais.

Segundo o Professor Dr. Messias Ferreira Junior, os aminoácidos são os blocos construtores das proteínas e responsáveis pelo correto funcionamento do organismo, atuam na formação de músculos, enzimas, células do sistema imunológico, dentre outras coisas. Quando cristalizados esses compostos podem exibir propriedades ópticas não-lineares, piezelétricas, ferroelétricas e podem servir como biomiméticos para o estudo das propriedades dinâmicas das proteínas. As estruturas cristalinas dos aminoácidos são bastante estudadas por diversos grupos de pesquisa. O seu polimorfismo é intensamente investigado, sendo um problema de particular interesse na indústria farmacêutica, pois os diferentes polimorfos de um material apresentam propriedades físicas diferentes. A compreensão das condições de formação de um polimorfo é um importante objeto de pesquisa tanto na academia quanto na indústria. O polimorfismo é investigado usando abordagens experimentais e computacionais. Os trabalhos computacionais podem prever as estruturas cristalinas através da capacidade de modelar as interações intermoleculares. Os trabalhos experimentais em busca de polimorfos geralmente envolvem variações de temperatura, pressão e sistema de solventes. Controlar o polimorfismo, bem como prever novos polimorfos são importantes problemas da ciência do estado sólido. A pressão, por exemplo, é uma ferramenta poderosa e pode ser usada para mudar a energia de um sistema, induzindo o polimorfismo.

Neste trabalho, foram obtidos cristais do aminoácido L-asparagina monohidratada C₄H₈N₂O₃⋅H2O dopado com Fe(III) (doravante referido como LAM:Fe), uma vez que o ferro é importante em vários processos, como nos metabólicos para os seres vivos. Cristais de LAM:Fe de boa qualidade foram obtidos pelo método de evaporação lenta do solvente a temperatura controlada. A solução aquosa de L-asparagina monohidrato foi preparada com 5% de FeCl₃⋅6H₂O em mol. O Espalhamento Raman e Difração de Raios - X de radiação síncrotron em função da pressão foram as técnicas utilizado para estudar o cristal.

O Cristal de LAM: Fe foi estudado por espectroscopia Raman em célula bigorna de diamante(DAC) na faixa espectral de 100 a 3200 cm^-1 e pressões de até 9,2 GPa. O comportamento dos modos externos sugere mudanças conformacionais entre 3,0 e 4,0 GPa afetando principalmente o grupo CH₂. Medidas de difração Raio X com radiação síncrotron foram realizadas na faixa angular de 3 a 12 graus(2θ) até 9,3 GPa. Os difratogramas de raios X obtidos em função da pressão foram ajustados pelo método computacional de refinamento de Le Bail. Os parâmetros de rede contraem até 9,3 GPa, com exceção do parâmetro b, que exibe expansão a partir de 7,2 GPa. Os parâmetros de rede apresentam descontinuidades entre 3,0 e 4,0 GPa, esse efeito é compatível com mudanças conformacionais. Tais modificações ocorrem sem que haja mudança na simetria, ao menos até 9,3 GPa. Sob descompressão, até a pressão atmosférica, o espectro Raman original é recuperado, mostrando que a mudança conformacional e as demais mudanças são todas reversíveis, nos informa o Pesquisador Dr. Messias Ferreira Junior, membro do grupo Gradiente de Modelagem Matemática e Simulação Computacional - GM²SC, e Professor nos cursos integrados e no Bacharelado em Ciência e Tecnologia do IFPA Campus Ananindeua.

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